CAS NO:56-40-6
EC NO:200-272-2
SYNONYMS: Acid, Aminoacetic; Aminoacetic Acid; Calcium Salt Glycine; Cobalt Salt Glycine; Copper Salt Glycine; Glycine; Glycine Carbonate (1:1), Monosodium Salt; Glycine Carbonate (2:1), Monolithium Salt; Glycine Carbonate (2:1), Monopotassium Salt; Glycine Carbonate (2:1), Monosodium Salt; Glycine Hydrochloride; Glycine Hydrochloride (2:1); Glycine Phosphate; Glycine Phosphate (1:1); Glycine Sulfate (3:1); Glycine, Calcium Salt; Glycine, Calcium Salt (2:1); Glycine, Cobalt Salt; Glycine, Copper Salt; Glycine, Monoammonium Salt; Glycine, Monopotasssium Salt; Glycine, Monosodium Salt; Glycine, Sodium Hydrogen Carbonate; Hydrochloride, Glycine; Monoammonium Salt Glycine; Monopotasssium Salt Glycine; Monosodium Salt Glycine; Phosphate, Glycine
; salt Glycine, Monoammonium; Salt Glycine, Monosodium; ACID, AMINOACETIC; ACID, AMINOACETIC; AMINOACETIC ACID; CALCIUM SALT GLYCINE; COBALT SALT GLYCINE; COPPER SALT GLYCINE; GLYCINE; GLYCINE CARBONATE (1:1), MONOSODIUM SALT; GLYCINE CARBONATE (2:1), MONOLITHIUM SALT; GLYCINE CARBONATE (2:1), MONOPOTASSIUM SALT; GLYCINE CARBONATE (2:1), MONOSODIUM SALT; GLYCINE HYDROCHLORIDE; GLYCINE HYDROCHLORIDE (2:1); GLYCINE PHOSPHATE; GLYCINE PHOSPHATE (1:1); GLYCINE SULFATE (3:1); GLYCINE, CALCIUM SALT; GLYCINE, CALCIUM SALT (2:1); GLYCINE, COBALT SALT; GLYCINE, COPPER SALT; GLYCINE, MONOAMMONIUM SALT; GLYCINE, MONOPOTASSSIUM SALT; GLYCINE, MONOSODIUM SALT; GLYCINE, SODIUM HYDROGEN CARBONATE; HYDROCHLORIDE, GLYCINE; MONOAMMONIUM SALT GLYCINE; MONOPOTASSSIUM SALT GLYCINE; MONOSODIUM SALT GLYCINE; PHOSPHATE, GLYCINE ; SALT GLYCINE, MONOAMMONIUM; SALT GLYCINE, MONOSODIUM;glycine; 2-Aminoacetic acid; aminoacetic acid; 56-40-6; Glycocoll; acid; Glycolixir ;Glycosthene; Aciport; Glicoamin; Padil; Hampshire glycine; Leimzucker; Amitone; Acetic acid, amino-; L-Glycine; Aminoazijnzuur; H-Gly-OH; Glycine, non-medical; Sucre de gelatine; Gyn-hydralin; GLY (IUPAC abbrev); polyglycine; Glycinum; Corilin; Glycinum [INN-Latin]; Glicina [INN-Spanish]; Glycine [INN]; Glicina; Glykokoll; (1-13c)glycinato; Glyzin; Polyglycine II; Acido aminoacetico; FEMA No. 3287; CCRIS 5915; HSDB 495; aminoacetique; Acidum aminoaceticum; Acide aminoacetique [INN-French; GLYCINE; GLYCİNE; GLYCIN; GLYCİN; GLİSİN; GLISIN; GLİSİNE; GLISINE; GİLİSİN; GILISIN; GİLİSİNE; GILISINE; glycine; glycıne; glisin; glısın; glycin; glycın; glisin; glısın; glisine; gilisin; gılısın; gilisine; gılısıne; glyycine; glysil; glisil; Acido aminoacetico [INN-Spanish]; Acidum aminoaceticum [INN-Latin]; UNII-TE7660XO1C; gly; AI3-04085;
NSC 25936; Aminoessigsaeure; Hgly; CHEMBL773; EINECS 200-272-2; [14C]glycine; CHEBI:15428; GLYCINE 1.5% IN PLASTIC CONTAINER; Glycine, labeled with carbon-14;
Tocris-0219; GLYCINE, ACS; NSC25936; Biomol-NT_000195; bmse000089; H2N-CH2-COOH; WLN: Z1VQ; AMINOACETIC ACID 1.5% IN PLASTIC CONTAINER; AC1L19XW; AC1Q28JW; Glycine, homopolymer (VAN); NCGC00024503-01; Glycine iron sulphate (1:1); AC1Q53O0; BPBio1_001222; 6000-43-7 (hydrochloride); 2-aminoaceticacid; DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N; 17829-66-2 (cobalt salt); 32817-15-5 (copper salt); aminoacetate; 33242-26-1 (calcium salt); AB-131/40217813; Athenon; 29728-27-6 (monoammonium salt); Cobalt glycine; LS-218; MFCD00008131; AKOS000119626; 15743-44-9 (mono-potassium salt); 25718-94-9; DB00145; 513-29-1 (sulfate (3:1)); 6000-44-8 (mono-hydrochloride salt); 7490-95-1 (hydrochloride (2:1); NCGC00024503-02; 7490-95-1 (hydrochloride (2:1)); 71295-98-2 (phosphate (1:1)); AB1002628; DSSTox_CID_667; Glycine, free base; 35947-07-0 (calcium salt (2:1)); FT-0083159; G0099; G0317; C00037; D00011; DSSTox_RID_75720; 63183-41-5 (hydrochloride hydrogen carbonate); DSSTox_GSID_20667; L001246; 18875-39-3; S04-0135; B72BA06C-60E9-4A83-A24A-A2D7F465BB65; InChI=1/C2H5NO2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5; CAS-56-40-6; 52955-63-2; 57678-19-0; 848646-45-7; 87867-94-5; Aminoessigsaure; Aminoethanoate; amino-Acetate; CID750; Glycine; glycine USP; Glycine Technical; amino-Acetic acid; glycine-13c; KST-1A2919; KST-1A8102; [3H]glycine; Glycine, EP/USP; L-alpha-amino acids; AR-1A0345; AR-1A0532; 2,2-dialkylglycines; nchem.554-comp2; [14C]-glycine; Corilin (Salt/Mix); Glycine 1 M solution; nchembio.121-comp9; nchembio.265-comp9; PubChem18924; nchembio.145-comp33; nchembio.198-comp12; nchembio.266-comp30; NH2CH2COOH; Glycine, >=99%; Aminoacetic acid,medicinal; an alpha amino acid ester; Glycine (JP15/USP); Glycine (JP17/USP); Glycine, 99%, FCC; bmse000977; GTPL727; KSC205S9D; G5417_SIGMA; G5523_SIGMA; G7126_SIGMA; G7403_SIGMA; G8790_SIGMA; G8898_SIGMA; Glycine-UL-14C hydrochloride; P8791_SIGMA; W328707_ALDRICH; Glycine, Electrophoresis Grade; NChemBio.2007.13-comp1; 15527_RIEDEL; 33226_RIEDEL; GTPL4084; GTPL4635; TE7660XO1C; DTXSID9020667; 50046_FLUKA; 50046_SIGMA; BDBM18133; CHEBI:15705; CHEBI:16228; CTK1A5991; HMDB00123; Glycine, >=99.0% (NT); MolPort-000-871-607; 15527_SIAL; 33226_SIAL; Glycine, 98.5-101.5%; Pharmakon1600-01300021; 410225_SIAL; CPD-8569; KS-000002MW; ZINC4658552; Glycine, ACS reagent, >=98.5%; Tox21_113575; ANW-32505; DAP000288; NSC-25936; NSC760120; Glycine, purum, >=98.5% (NT); Glycine, tested according to Ph.Eur.; Glycine, for electrophoresis, >=99%; Tox21_113575_1; AM81781; MCULE-2415764032; NSC-760120; RP08772; RTC-066530; Glycine, BioUltra, >=99.0% (NT); Glycine, BioXtra, >=99% (titration); Glycine, SAJ special grade, >=99.0%; NCGC00024503-03; AJ-51834; AK-77854; AM022357; AN-24439; BC204500; BP-31024; BR-77854; BT000103; Glycine, ACS, 98.5% min. 100g; Glycine, Vetec(TM) reagent grade, 98%; KB-52268; OR034930; OR232535; OR249226; SC-26884; Glycine, 0.2M buffer solution, pH 2.5; Glycine, 0.2M buffer solution, pH 3.0; Glycine, 0.2M buffer solution, pH 3.5; DB-029870; ST2416448; TC-066530; FT-0600491; Glycine, ReagentPlus(R), >=99% (HPLC); A20662; Aminoacetic acid; Aminoethanoic acid; Glycocoll; M-6155; M03001; Glycine, certified reference material, TraceCERT(R); Q-201300; F2191-0197; Glycine, European Pharmacopoeia (EP) Reference Standard; Z955123660; Glycine, BioUltra, for molecular biology, >=99.0% (NT); Glycine, United States Pharmacopeia (USP) Reference Standard
Glycine, pharmaceutical secondary standard; traceable to USP and PhEur; Tris-tricine buffer; Tris-glycine buffer;Tris glycine buffer concentrate; Glycine, analytical standard, for nitrogen determination according to Kjeldahl method; GLYCINE N-(2-AMINOETHYL)-N-(2-HYDROXYETHYL)- N-C12-20 ACYL DERIVS. MONOSODIUM SALTS; Glycine, from non-animal source, meets EP, JP, USP testing specifications, suitable for cell culture, >=98.5%; Glycine, meets analytical specification of Ph. Eur., BP, USP, 99-101% (based on anhydrous substance); Glycine, PharmaGrade, Ajinomoto, EP, JP, USP, manufactured under appropriate GMP controls for Pharma or Biopharmaceutical production, suitable for cell culture; Glycine, puriss. p.a., Reag. Ph. Eur., buffer substance, 99.7-101% (calc. to the dried substance); Glitsin; glitsin; glıtsın; gltsın; glıtsın; glitsn; gltsin; Gltsin; Glitsn
Глицин является одним из 20 наиболее распространенных, естественных, «белкогенных» (буквально, белковых) стандартных аминокислот. Глицин является простейшим из аминокислот с точки зрения молекулярной структуры и уникальным среди стандартных аминокислот, который не является оптически активным; т. е. молекулярная структура глицина выглядит одинаково в отражении зеркального отражения (в отличие от других стандартных аминокислот, формы отражения зеркального изображения которых отличаются друг от друга, как правые и левые перчатки).
Глицин необходим для нормального функционирования у людей и может быть синтезирован организмом человека из других соединений. Глицин классифицируется как незаменимая аминокислота, потому что глицин не нужно принимать с диетой.
Глицин важен для синтеза не только белков, но и пуринов (существенного компонента ДНК и РНК), порфиринов (существенного компонента гемоглобина в крови и пигмента, дающего мясо его красного цвета), АТФ, серина и многочисленных других органических химических веществ, и является основным ингибирующим нейромедиатором в центральной нервной системе.
Большинство белков содержат только небольшие количества глицина. Заметным исключением является коллаген, который содержит около трети глицина. Глицин также проявляется в желатине. Глицин и аланин, две небольшие аминокислоты, составляют основную часть белка, содержащего шелк паука, один из самых сильных известных материалов, сравнимый с высокосортной сталью, но значительно менее плотный. Глициновые единицы также отвечают за эластичность шпика паука. Уникальное расположение глициновых и аланиновых субъединиц придает шелка своим замечательным характеристикам и является примером чуда и гармоничной координации в природе. Ученые изучают шелк паука в надежде научиться копированию такого необычного волокна.
В биохимии термин аминокислота часто используется специально для обозначения альфа-аминокислот: те аминокислоты, в которых амино и карбоксилатные (СООН) группы присоединены к одному и тому же углероду, так называемому & alpha; -карбону (альфа-углерод).
Большинство аминокислот встречаются в двух возможных оптических изомерах, называемых D и L. L-аминокислоты представляют подавляющее большинство аминокислот, обнаруженных в белках. Глицин, однако, из-за его простой структуры и двух атомов водорода в? углерод, не имеет D- и L-стереоизомеров. глицин уникален среди 20 стандартных аминокислот, не являющихся оптически активными.
Глицин, самая маленькая? -аминокислота, структурно прост (имеет боковую цепь только водорода), легко вращается и добавляет гибкость белковой цепи. глицин способен вписываться в самые плотные пространства, например тройную спираль коллагена. Из-за своей структурной простоты эта компактная аминокислота имеет тенденцию эволюционно сохраняться, например, в цитохроме с, миоглобине и гемоглобине.
Глицин имеет химическую формулу CH2 (NH2) -COOH или, более широко, C2H5NO2.
Физиологическая функция
В дополнение к строительному блоку белков глицин является строительным блоком для многих других химических соединений. Во-первых, глицин является одним из реагентов в синтезе порфиринов, таких как гема, который является компонентом молекул гемоглобина, обнаруженных в эритроцитах. В частности, аминолевулиновая кислота, ключевой предшественник порфиринов, биосинтезируется из глицина и сукциноил-кофермента А. Глицин представляет собой центральную субъединицу С2N всех пуринов (Lehninger et al., 2000).
Глицин также важен для биосинтеза аминокислотного серина и кофермента глутатиона.
Глицин является одним из основных ингибирующих нейротрансмиттеров в центральной нервной системе, особенно в спинном мозге, стволе мозга и сетчатке. Когда активируются глициновые рецепторы, хлорид входит в нейрон через ионотропные рецепторы, вызывая ингибирующий постсинаптический потенциал (IPSP). Стрихнин является антагонистом в ионотропных рецепторах глицина. Глицин является необходимым соагонистом наряду с глутаматом для NMDA-рецепторов. В отличие от тормозной роли глицина в спинном мозге, это поведение облегчается у (NMDA) глутаминергических рецепторов, которые являются возбуждающими. LD50 глицина составляет 7930 мг / кг у крыс (оральный) (PTCL 2006), и он обычно вызывает смерть при гипервозбудимости.
Глицин также важен как добавка для корма для животных, используемая для уменьшения горького вкуса сахарина и используется в биохимических исследованиях и медицине.
шелк
Глицин является ключевым компонентом в шелке. Шелк паука - замечательно прочный материал с прочностью на разрыв, сравнимый с прочностью высокосортной стали (Shao и Vollrath 2002). Было сказано, что круглая паутина, подобная во всех отношениях тем, что находится в природе, но размер футбольного поля, может остановить коммерческий реактивный лайнер в середине полета (Henke 2007), и все же шелк паука настолько светлый, что одна нить достаточно долго, чтобы окружить Землю, весит менее 16 унций (460 г).
Шкура дракона-паука состоит из белкового фиброина, который представляет собой комбинацию бедровых спидробных и спидроиновых. Основная часть этих белков состоит из глицина (Gly) и аланина (Ala), а остальные компоненты в основном представляют собой пролин (Pro) аминокислот, тирозин (Tyr), аргинин (Arg), глутамин (Gln), серин (Ser ) и лейцин (Leu) (UB 2007). Спидройн один и два состоят из полиаланиновых областей с примерно четырьмя-девятью аланиновыми мономерами в блоке (van Beek et al., В котором сообщается примерно восемь мономеров) и насыщенных глицином областей с последовательностью из пяти аминокислот, непрерывно повторяемых, например Gly-Pro -Gly-Gln-Gln (van Beek et al., 2002; UB 2007).
Глицин (сокращенно Gly или G) представляет собой аминокислоту, которая имеет в качестве боковой цепи один атом водорода. Глицин - самая простая аминокислота. Химическая формула глицина представляет собой NH2-CH2-COOH. Глицин является одной из белковогенных аминокислот. В генетическом коде все кодоны, начинающиеся с GG, а именно GGU, GGC, GGA, GGG, кодируют глицин.
Глицин представляет собой бесцветное кристаллическое твердое вещество, детерминирующее сладкую дегустацию. Глицин является единственной ахиральной белкогенной аминокислотой. Глицин может вписываться в гидрофильные или гидрофобные среды из-за минимальной боковой цепи глицина только одного атома водорода. Ацильный радикал представляет собой глицил.
Хотя глицин может быть выделен из гидролизованного белка, он не используется для промышленного производства, так как глицин может быть изготовлен более удобно химическим синтезом. Двумя основными процессами являются аминирование хлоруксусной кислоты аммиаком, получение глицина и хлорида аммония и синтез аминокислот Штрекера, который является основным синтетическим методом в Соединенных Штатах и Японии. Таким образом, ежегодно производится около 15 тысяч тонн.
Глицин также когенерируется как примесь при синтезе ЭДТА, возникающей в результате реакций аммиачного копродукта.
В водном растворе сам глицин является амфотерным: при низком рН молекула может быть протонирована с pKa около 2,4 и при высоком рН она теряет протон с pKa около 9,6 (точные значения pKa зависят от температуры и ионной силы).
Глицин не является существенным для человеческой диеты, поскольку глицин биосинтезируется в организме из аминокислотного серина, который, в свою очередь, получен из 3-фосфоглицерата, но метаболическая способность биосинтеза глицина не удовлетворяет потребности в синтезе коллагена. В большинстве организмы, фермент-серингидроксиметилтрансфераза катализирует это превращение через кофактор пиридоксальфосфат: серин + тетрагидрофолат → глицин + N5, N10-метилентетрагидрофолат + H2O
В печени позвоночных синтез глицина катализируется глицинсинтазой (также называемой ферментом расщепления глицина). Это преобразование легко обратимо:
CO2 + NH +
4 + N5, N10-метилентетрагидрофолат + NADH + H + ⇌ Глицин + тетрагидрофолат + NAD +
Глицин деградирует через три пути. Преобладающий путь у животных и растений является обратным пути пути глицинсинтазы, упомянутого выше. В этом контексте вовлеченная ферментативная система обычно называется системой расщепления глицина:
Глицин + тетрагидрофолат + NAD + ⇌ CO2 + NH +
4 + N5, N10-метилентетрагидрофолат + NADH + H +
Во втором пути глицин деградирует в два этапа. Первым шагом является обратный процесс биосинтеза глицина из серина с помощью серингидроксиметилтрансферазы. Затем серин превращают в пируват серин дегидратазой.
В третьем пути деградации глицина глицин превращается в глиоксилат D-аминокислотной оксидазой. Гликоксилат затем окисляется печеночной лактатдегидрогеназой в оксалат в реакции NAD + -зависимой реакции.
Период полувыведения глицина и его элиминация из организма значительно варьируются в зависимости от дозы. В одном исследовании период полураспада варьировался от 0,5 до 4 часов.
Основная функция глицина является предшественником белков. Большинство белков включают только небольшие количества глицина, заметным исключением является коллаген, который содержит около 35% глицина из-за периодически повторяющейся роли глицина в образовании структуры спирали коллагена в сочетании с гидроксипролином. В генетическом коде глицин кодируется всеми кодонами, начиная с GG, а именно GGU, GGC, GGA и GGG.
В качестве промежуточного соединения биосинтеза
В высших эукариотах δ-аминолевулиновая кислота, ключевой предшественник порфиринов, биосинтезируется из глицина и сукцинил-СоА ферментом ALA-синтазой. Глицин обеспечивает центральную субъединицу С2N всех пуринов.
Глицин является ингибирующим нейромедиатором в центральной нервной системе, особенно в спинном мозге, стволе мозга и сетчатке. Когда активируются глициновые рецепторы, хлор входит в нейрон через ионотропные рецепторы, вызывая ингибирующий постсинаптический потенциал (IPSP). Стрихнин является сильным антагонистом в ионотропных рецепторах глицина, тогда как бикукуллин является слабым. Глицин является необходимым соагонистом наряду с глутаматом для рецепторов NMDA. В отличие от тормозной роли глицина в спинном мозге, это поведение облегчается у (NMDA) глутаматергических рецепторов, которые являются возбуждающими. LD50 глицина составляет 7930 мг / кг у крыс (орально), и это обычно приводит к смерти при гипервозбудимости.
В США глицин обычно продается в двух классах: Фармакопея США («USP») и технический сорт. Учет продаж USP составляет приблизительно от 80 до 85 процентов рынка США для глицина. В тех случаях, когда требования к чистоте клиента превышают минимальные требования, предусмотренные стандартом USP, например, для некоторых фармацевтических применений, таких как внутривенные инъекции, может использоваться глицин класса фармацевтического качества, часто выпускаемый для патентованных спецификаций и обычно продаваемый с премией по глицину класса USP. Глицин технического качества, который может или не может соответствовать стандартам качества USP, продается по более низкой цене для использования в промышленных целях; например, в качестве агента при комплексообразовании и отделке металла.
USP глицин имеет широкий спектр применений, в том числе в качестве добавки в кормах для животных и кормах для животных, в продуктах питания и фармацевтических препаратах в качестве подсластителя / усилителя вкуса или в качестве компонента пищевых добавок и белковых напитков.
Две молекулы глицина в дипептидной форме (диглицинат) иногда используются в качестве способа усиления поглощения минеральных добавок, поскольку только при соединении с дипептидом могут абсорбироваться с помощью другого набора транспортеров.
Косметика и различные приложения
Глицин служит в качестве буферного агента в антацидах, анальгетиках, антиперспирантах, косметике и туалетных принадлежностях.
В различных промышленных и химических процессах используются производные глицина или глицина, такие как производство удобрений и комплексообразователей металлов.
Глицин является промежуточным продуктом в синтезе различных химических продуктов. Глицин используется при производстве гербицидного глифосата.
Глицин является важным компонентом некоторых растворов, используемых в методе белкового анализа SDS-PAGE. Глицин служит в качестве буферного агента, поддерживая рН и предотвращая повреждение образца во время электрофореза. Глицин также используется для удаления белковых меченых антител из вестерн-блот-мембран, что позволяет исследовать многочисленные белки, представляющие интерес, из геля SDS-PAGE. Это позволяет выводить больше данных из одного и того же образца, повышая надежность данных, уменьшая количество обработки пробы и количество требуемых образцов. Этот процесс известен как strippi
Наличие глицина вне Земли было подтверждено в 2009 году на основе анализа образцов, которые были сделаны в 2004 году космическим аппаратом NASA Stardust из кометы Wild 2 и впоследствии возвращены на Землю. Глицин ранее был идентифицирован в метеорите Мерчисона в 1970 году. Открытие кометного глицина укрепило теорию панспермии, в которой утверждается, что «строительные блоки» жизни широко распространены по всей Вселенной. В 2016 году обнаружение глицина в кометах 67P / Чурюмове Объявлен Герасименко на космическом корабле «Розетта».
Обнаружение глицина вне солнечной системы в межзвездной среде обсуждалось. В 2008 году Институт радиоастрономии им. Макса Планка обнаружил глициноподобную молекулу аминоацетонитрила в большой молекуле Heimat, гигантском газовом облаке вблизи галактического центра в созвездии Стрелец.
Glycine is one of the 20 most common, natural, "proteinogenic" (literally, protein building) standard amino acids. Glycine is the simplest of the amino acids in terms of molecular structure and unique among the standard amino acids in that is not optically active; that is, glycine's molecular structure looks the same in its mirror image reflection (unlike the other standard amino acids whose mirror-image reflection forms are distinctively different like right and left hand gloves).
Glycine is necessary for normal functioning in humans and can be synthesized by the human body from other compounds. Glycine is categorized as a non-essential amino acid because glycine does not have to be taken in with the diet.
Glycine is important for the synthesis of not only proteins, but also purines (an essential component of DNA and RNA), porphyrins (an essential component of hemoglobin in blood and of the pigment giving meat its red color), ATP, serine, and numerous other organic chemicals, and is a major inhibitory neurotransmitter in the central nervous system.
Most proteins contain only small quantities of glycine. A notable exception is collagen, which contains about one-third glycine. Glycine is also prominent in gelatin. Glycine and alanine, two small amino acids, form the bulk of the protein comprising spider silk, one of the strongest materials known, comparable to high-grade steel, but considerably less dense. The glycine units also are responsible for the elasticity of spider silk. The unique arrangement of the glycine and alanine subunits gives silk its remarkable characteristics and is an example of the wonder and harmonious coordination in nature. Scientists are studying spider silk in the hope of learning how to replicate such an extraordinary fiber.
In biochemistry, the term amino acid is frequently used to refer specifically to alpha amino acids: those amino acids in which the amino and carboxylate (COOH) groups are attached to the same carbon, the so-called ?-carbon (alpha carbon).
Most amino acids occur in two possible optical isomers, called D and L. The L amino acids represent the vast majority of amino acids found in proteins. Glycine, however, because of its simple structure and two hydrogen atoms at the ? carbon, does not have D- and L-stereoisomers. glycine is unique among the 20 standard amino acids in not being optically active.
Glycine, the smallest ?-amino acid, is structurally simple (having a side chain of just hydrogen), rotates easily, and adds flexibility to the protein chain. glycine is able to fit into the tightest spaces, e.g., the triple helix of collagen. Because of its structural simplicity, this compact amino acid tends to be evolutionarily conserved in, for example, cytochrome c, myoglobin, and hemoglobin.
Glycine has the chemical formula CH2(NH2)-COOH, or more generally, C2H5NO2.
Physiological function
In addition to being the building block of proteins, glycine is a building block to numerous other chemical compounds. For one, glycine is one of the reactants in the synthesis of porphyrins such as heme, which is a component of the hemoglobin molecules found in red blood cells. Specifically, aminolevulinic acid, the key precursor to porphyrins, is biosynthesized from glycine and succinoyl coenzyme A. Glycine provides the central C2N subunit of all purines (Lehninger et al. 2000).
Glycine also is important in the biosynthesis of the amino acid serine and the coenzyme glutathione.
Glycine is one of the major inhibitory neurotransmitters in the central nervous system, especially in the spinal cord, brainstem, and retina. When glycine receptors are activated, chloride enters the neuron via ionotropic receptors, causing an inhibitory postsynaptic potential (IPSP). Strychnine is an antagonist at ionotropic glycine receptors. Glycine is a required co-agonist, along with glutamate, for NMDA receptors. In contrast to the inhibitory role of glycine in the spinal cord, this behavior is facilitated at the (NMDA) glutaminergic receptors which are excitatory. The LD50 of glycine is 7930 mg/kg in rats (oral) (PTCL 2006), and it usually causes death by hyperexcitability.
Glycine is also important as a additive for animal feed, used to reduce saccharin's bitter taste, and used in biochemical research and medicine.
Silk
Glycine is a key component in silk. Spider silk is a remarkably strong material, with a tensile strength comparable to that of high-grade steel (Shao and Vollrath 2002). It has been said that a circular web, similar in all ways to that found in nature but the size of a football field, could stop a commercial jetliner in mid flight (Henke 2007), and yet spider silk is so light that a single strand long enough to circle the earth would weigh less than 16 ounces (460 g).
Spider dragline silk is made up of the protein fibroin, which is a combination of the proteins spidroin one and spidroin two. The bulk of these proteins are made up of glycine (Gly) and alanine (Ala), with the remaining components mostly the amino acids proline (Pro), tyrosine (Tyr), arginine (Arg), glutamine (Gln), serine (Ser), and leucine (Leu) (UB 2007). Spidroin one and two are made up of polyalanine regions with about four to nine alanine monomers in a block (van Beek et al. report approximately eight monomers) and glycine rich areas with a sequence of five amino acids continuously repeated, such as Gly-Pro-Gly-Gln-Gln (van Beek et al. 2002; UB 2007)..
Glycine (abbreviated as Gly or G) is the amino acid that has a single hydrogen atom as its side chain. Glycine is the simplest possible amino acid. The chemical formula of glycine is NH2‐CH2‐COOH. Glycine is one of the proteinogenic amino acids. In the genetic code, all codons starting with GG, namely GGU, GGC, GGA, GGG, code for glycine.
Glycine is a colorless, sweet-tasting crystalline solid. Glycine is the only achiral proteinogenic amino acid. Glycine can fit into hydrophilic or hydrophobic environments, due to Glycine's minimal side chain of only one hydrogen atom. The acyl radical is glycyl.
Although glycine can be isolated from hydrolyzed protein, this is not used for industrial production, as glycine can be manufactured more conveniently by chemical synthesis. The two main processes are amination of chloroacetic acid with ammonia, giving glycine and ammonium chloride, and the Strecker amino acid synthesis, which is the main synthetic method in the United States and Japan. About 15 thousand tonnes are produced annually in this way.
Glycine is also cogenerated as an impurity in the synthesis of EDTA, arising from reactions of the ammonia coproduct.
In aqueous solution, glycine itself is amphoteric: at low pH the molecule can be protonated with a pKa of about 2.4 and at high pH it loses a proton with a pKa of about 9.6 (precise values of pKa depend on temperature and ionic strength).
Glycine is not essential to the human diet, as glycine is biosynthesized in the body from the amino acid serine, which is in turn derived from 3-phosphoglycerate, but the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis.In most organisms, the enzyme serine hydroxymethyltransferase catalyses this transformation via the cofactor pyridoxal phosphate:serine + tetrahydrofolate → glycine + N5,N10-Methylene tetrahydrofolate + H2O
In the liver of vertebrates, glycine synthesis is catalyzed by glycine synthase (also called glycine cleavage enzyme). This conversion is readily reversible:
CO2 + NH+
4 + N5,N10-Methylene tetrahydrofolate + NADH + H+ ⇌ Glycine + tetrahydrofolate + NAD+
Glycine is degraded via three pathways. The predominant pathway in animals and plants is the reverse of the glycine synthase pathway mentioned above. In this context, the enzyme system involved is usually called the glycine cleavage system:
Glycine + tetrahydrofolate + NAD+ ⇌ CO2 + NH+
4 + N5,N10-Methylene tetrahydrofolate + NADH + H+
In the second pathway, glycine is degraded in two steps. The first step is the reverse of glycine biosynthesis from serine with serine hydroxymethyl transferase. Serine is then converted to pyruvate by serine dehydratase.
In the third pathway of glycine degradation, glycine is converted to glyoxylate by D-amino acid oxidase. Glyoxylate is then oxidized by hepatic lactate dehydrogenase to oxalate in an NAD+-dependent reaction.
The half-life of glycine and its elimination from the body varies significantly based on dose.In one study, the half-life varied between 0.5 and 4.0 hours.
The principal function of glycine is as a precursor to proteins. Most proteins incorporate only small quantities of glycine, a notable exception being collagen, which contains about 35% glycine due to glycine' s periodically repeated role in the formation of collagen's helix structure in conjunction with hydroxyproline. In the genetic code, glycine is coded by all codons starting with GG, namely GGU, GGC, GGA and GGG.
As a biosynthetic intermediate
In higher eukaryotes, δ-aminolevulinic acid, the key precursor to porphyrins, is biosynthesized from glycine and succinyl-CoA by the enzyme ALA synthase. Glycine provides the central C2N subunit of all purines.
Glycine is an inhibitory neurotransmitter in the central nervous system, especially in the spinal cord, brainstem, and retina. When glycine receptors are activated, chloride enters the neuron via ionotropic receptors, causing an Inhibitory postsynaptic potential (IPSP). Strychnine is a strong antagonist at ionotropic glycine receptors, whereas bicuculline is a weak one. Glycine is a required co-agonist along with glutamate for NMDA receptors. In contrast to the inhibitory role of glycine in the spinal cord, this behaviour is facilitated at the (NMDA) glutamatergic receptors which are excitatory. The LD50 of glycine is 7930 mg/kg in rats (oral), and it usually causes death by hyperexcitability.
In the US, glycine is typically sold in two grades: United States Pharmacopeia ("USP"), and technical grade. USP grade sales account for approximately 80 to 85 percent of the U.S. market for glycine. Where the customer's purity requirements exceed the minimum required under the USP standard, for example for some pharmaceutical applications such as intravenous injections, pharmaceutical grade glycine, often produced to proprietary specifications and typically sold at a premium over USP grade glycine, may be used. Technical grade glycine, which may or may not meet USP grade standards, is sold at a lower price for use in industrial applications; e.g., as an agent in metal complexing and finishing.
USP glycine has a wide variety of uses, including as an additive in pet food and animal feed, in foods and pharmaceuticals as a sweetener/taste enhancer, or as a component of food supplements and protein drinks.
Two glycine molecules in a dipeptide form (Diglycinate) are sometimes used as a way to enhance the absorption of mineral supplementation since, only when bound to a dipeptide, can be absorbed through a different set of transporters.
Cosmetics and miscellaneous applications
Glycine serves as a buffering agent in antacids, analgesics, antiperspirants, cosmetics, and toiletries.
A variety of industrial and chemical processes use glycine or glycine' s derivatives, such as the production of fertilizers and metal complexing agents.
Glycine is an intermediate in the synthesis of a variety of chemical products. Glycine is used in the manufacture of the herbicide glyphosate.
Glycine is a significant component of some solutions used in the SDS-PAGE method of protein analysis. Glycine serves as a buffering agent, maintaining pH and preventing sample damage during electrophoresis. Glycine is also used to remove protein-labeling antibodies from Western blot membranes to enable the probing of numerous proteins of interest from SDS-PAGE gel. This allows more data to be drawn from the same specimen, increasing the reliability of the data, reducing the amount of sample processing, and number of samples required. This process is known as strippi
The presence of glycine outside the earth was confirmed in 2009, based on the analysis of samples that had been taken in 2004 by the NASA spacecraft Stardust from comet Wild 2 and subsequently returned to earth. Glycine had previously been identified in the Murchison meteorite in 1970. The discovery of cometary glycine bolstered the theory of panspermia, which claims that the "building blocks" of life are widespread throughout the Universe.In 2016, detection of glycine within Comet 67P/Churyumov-Gerasimenko by the Rosetta spacecraft was announced.
The detection of glycine outside the solar system in the interstellar medium has been debated.In 2008, the Max Planck Institute for Radio Astronomy discovered the glycine-like molecule aminoacetonitrile in the Large Molecule Heimat, a giant gas cloud near the galactic center in the constellation Sagittarius.
