1-9 A-D E-G H-M N-P Q-S T-Z

LIPASE

LIPASE (LİPAZ)
CAS No. : 82-76-8
EC No. : 201-438-7

Synonyms:

82-76-8;8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid; 8-(phenylamino)naphthalene-1-sulfonic acid; Phenylperi acid;N-Phenyl peri acid; 1-Anilino-8-naphthalenesulfonate; 1-Anilino-8-naphthalenesulfonic acid; 8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid; 8-Anilino-1-naphthalene sulfonic acid; ANS;1-Naphthalenesulfonic acid, 8-(phenylamino)-; Peri acid, phenyl-; 1-anilinonaphthalene-8-sulfonic acid; 1-(Phenylamino)-8-naphthalenesulfonic acid; 8-Anilinonaphthalene-1-sulphonic acid; ANSA;8-Anilino-1-Naphthalene Sulfonate; 1-Anilino-8-napthalenesulfonate; 8-Anilinonaphthalene-1-sulfonate; 1-anilino-8-naphthalene sulfonate; 1-Aniline-8-naphthalene sulfonate; Phenyl Peri Acid; Anilinonaphthalenesulfonic acid; 1,8-ANS; UNII-630I4V6051; NSC 1746; CHEMBL285527; CHEBI:39708; 1-Naphthalenesulfonic acid, 8-anilino-; AK116683; 630I4V6051; BDBM50126831; phenyl-peri acid; 2AN; 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid, 98%; Lipase; Phenyl Acid; 2ans; EINECS 201-438-7; 1ow4;ACMC-209pqd; 8-(Phenylamino)-1-naphthalenesulfonic acid; 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FR

LIPASE Nom IUPAC Acide 8-anilinonaphtalène-1-sulfonique
LIPASE InChI InChI = 1S / C16H13NO3S / c18-21 (19,20) 15-11-5-7-12-6-4-10-14 (16 (12) 15) 17-13-8-2-1- 3-9-13 / h1-11,17H, (H, 18,19,20)
Clé LIPASE InChI FWEOQOXTVHGIFQ-UHFFFAOYSA-N
LIPASE Canonical SMILES C1 = CC = C (C = C1) NC2 = CC = CC3 = C2C (= CC = C3) S (= O) (= O) O
LIPASE Formule moléculaire C16H13NO3S
LIPASE CAS 82-76-8
LIPASE Related CAS 1445-19-8 (mono-chlorhydrate)
LIPASE obsolète CAS 54784-66-6
LIPASE Communauté européenne (CE) Numéro 201-438-7
Numéro LIPASE NSC 1746
LIPASE UNII 630I4V6051
LIPASE DSSTox ID de la substance DTXSID7058882
Acide LIPASE 1-anilino-8-naphtalènesulfonique

Nom de la propriété Valeur de la propriété Référence
LIPASE Poids moléculaire 299,3 g / mol
LIPASE XLogP3-AA 3.5
LIPASE Hydrogen Bond Donor Count 2
LIPASE Hydrogen Bond Acceptor Count 4
LIPASE Rotatable Bond Count 3
LIPASE Masse exacte 299,061614 g / mol
LIPASE Masse monoisotopique 299,061614 g / mol
Surface polaire topologique LIPASE 74,8 Ų
LIPASE Nombre d'atomes lourds 21
Charge formelle LIPASE 0
Complexité LIPASE 439
Nombre d'atomes isotopiques LIPASE 0
Nombre de stéréocentres atomiques définis par LIPASE 0
Nombre de stéréocentres atomiques non définis LIPASE 0
LIPASEDecentre de stéréocentre de liaison défini 0
Nombre de stéréocentres de liaison indéfini 0
Nombre d'unités liées par covalence LIPASE 1
Le composé LIPASE est canonisé Oui

Classes et catégories de danger LIPASE
Acute Tox. 4 (78,57%)
Irritation cutanée. 2 (21,43%)
Eye Irrit. 2 (100%)
STOT SE 3 (14,29%)

Lipase
Une image générée par ordinateur d'un type de lipase pancréatique (PLRP2) du cobaye. PDB: 1GPL. Une lipase (/ ˈlaɪpeɪs /, / -peɪz /) est toute enzyme qui catalyse l'hydrolyse des graisses (lipides). [1] Les lipases sont une sous-classe des estérases.Les lipases jouent un rôle essentiel dans la digestion, le transport et le traitement des lipides alimentaires (par exemple triglycérides, graisses, huiles) dans la plupart, sinon la totalité, des organismes vivants. Les gènes codant pour les lipases sont même présents dans certains virus. [2] [3] La plupart des lipases agissent à une position spécifique sur le squelette glycérol d'un substrat lipidique (A1, A2 ou A3) (intestin grêle). Par exemple, la lipase pancréatique humaine (HPL), [4] qui est la principale enzyme qui décompose les graisses alimentaires dans le système digestif humain, convertit les substrats de triglycérides trouvés dans les huiles ingérées en monoglycérides et deux acides gras. Plusieurs autres types d'activités lipases existent. dans la nature, comme les phospholipases [5] et les sphingomyélinases; [6] cependant, celles-ci sont généralement traitées séparément des lipases «conventionnelles». Certaines lipases sont exprimées et sécrétées par des organismes pathogènes lors d'une infection. En particulier, Candida albicans possède de nombreuses lipases différentes, reflétant peut-être une large activité lipolytique, qui peuvent contribuer à la persistance et à la virulence de C. albicans dans les tissus humains. [7]

Contenu
1 Structure et mécanisme catalytique -> LIPASE
2 Distribution physiologique -> LIPASE
3 Lipases humaines -> LIPASE
4 Utilisations industrielles -> LIPASE
5 Utilisation diagnostique -> LIPASE
6 Usage médical -> LIPASE
7 Images supplémentaires -> LIPASE
8 Voir aussi -> LIPASE
9 Références -> LIPASE
10 Liens externes -> LIPASE

Structure et mécanisme catalytique -> LIPASE
Un large éventail d'enzymes lipases génétiquement distinctes se trouve dans la nature, et elles représentent plusieurs types de replis protéiques et de mécanismes catalytiques. Cependant, la plupart sont construits sur un pli alpha / bêta hydrolase [8] [9] [10] [11] et utilisent un mécanisme d'hydrolyse de type chymotrypsine utilisant une triade catalytique constituée d'un nucléophile sérine, d'une base histidine et d'un résidu acide , généralement l'acide aspartique. [12] [13]

Distribution physiologique -> LIPASE
Les lipases sont impliquées dans divers processus biologiques qui vont du métabolisme de routine des triglycérides alimentaires à la signalisation cellulaire [14] et à l'inflammation. [15] Ainsi, certaines activités lipasiques sont confinées à des compartiments spécifiques au sein des cellules tandis que d'autres travaillent dans des espaces extracellulaires.Dans l'exemple de la lipase lysosomale, l'enzyme est confinée dans un organite appelé le lysosome.D'autres enzymes lipases, telles que les lipases pancréatiques, sont sécrétées dans des espaces où ils servent à transformer les lipides alimentaires en des formes plus simples qui peuvent être plus facilement absorbées et transportées dans tout le corps Les champignons et les bactéries peuvent sécréter des lipases pour faciliter l'absorption des nutriments du milieu externe (ou dans des exemples de microbes pathogènes, pour favoriser l'invasion des Certains venins de guêpe et d'abeille contiennent des phospholipases qui renforcent les effets des blessures et de l'inflammation provoquées par une piqûre.Les membranes biologiques faisant partie intégrante des cellules vivantes et étant en grande partie composées de phospholipides, les lipases jouent un rôle important dans la biologie cellulaire.Malassezia globosa , un champignon qui serait la cause des pellicules humaines, utilise la lipase pour décomposer le sébum en acide oléique id et augmenter la production de cellules cutanées, provoquant des pellicules. [16]

Lipases humaines -> LIPASE
Les principales lipases du système digestif humain sont la lipase pancréatique (PL) et la protéine 2 associée à la lipase pancréatique (PLRP2), qui sont sécrétées par le pancréas. Les humains ont également plusieurs enzymes apparentées, y compris la lipase hépatique, la lipase endothéliale et la lipoprotéine lipase. Pas tousces lipases fonctionnent dans l'intestin (voir tableau) .Nom Emplacement du gène Description Trouble lipase dépendante des sels biliaires lipase BSDL pancréas, le lait maternel aide à la digestion des graisses lipase pancréatique PNLIP jus digestif Afin de présenter une activité enzymatique optimale dans la lumière intestinale, PL nécessite une autre protéine, la colipase, qui est également sécrétée par le pancréas. [17] lipase lysosomale LIPA espace intérieur de l'organite: le lysosome Aussi appelé lipase acide lysosomale (LAL ou LIPA) ou cholestéryl ester hydrolase acide Cholesteryl ester storage disease (CESD) et la maladie de Wolman sont toutes deux causées par des mutations du gène codant pour la lipase lysosomale. [18] lipase hépatique LIPC endothélium La lipase hépatique agit sur les lipides restants transportés par les lipoprotéines dans le sang pour régénérer la LDL (lipoprotéine de basse densité) .lipoprotéine lipase LPL ou «LIPD "La lipoprotéine lipase d'endothélium fonctionne dans le sang pour agir sur les triacylglycérides portés sur les VLDL (lipoprotéine de très basse densité) afin que les cellules puissent absorber les acides gras libérés ids. Le déficit en lipoprotéine lipase est causé par des mutations du gène codant pour la lipoprotéine lipase. [19] [20] lipase hormono-sensible LIPE lipase gastrique intracellulaire LIPF suc digestif Fonctions chez le nourrisson à pH quasi neutre pour faciliter la digestion des lipides lipase endothéliale LIPG endothélium - -pancréatique lipase apparentée protéine 2 PNLIPRP2 ou "PLRP2" - suc digestif - lipase pancréatique protéine 1 apparentée PNLIPRP1 ou jus digestif «PLRP1» La protéine 1 liée à la lipase pancréatique est très similaire à PLRP2 et PL par séquence d'acides aminés (les trois gènes sont probablement issus de la duplication génique d'un seul gène de lipase pancréatique ancestral). Cependant, PLRP1 est dépourvu d'activité lipase détectable et sa fonction reste inconnue, même si elle est conservée chez d'autres mammifères. [21] [22] -lipase linguistique? salive Actif aux niveaux de pH gastrique. Le pH optimal est d'environ 3,5 à 6. Sécrétée par plusieurs des glandes salivaires (glandes d'Ebner à l'arrière de la langue (lingua), les glandes sublinguales et les glandes parotides) - D'autres lipases comprennent LIPH, LIPI, LIPJ, LIPK, LIPM, LIPN, MGLL, DAGLA, DAGLB et CEL. Il existe également un large éventail de phospholipases, mais celles-ci ne sont pas toujours classées avec les autres lipases.

Utilisations industrielles -> LIPASE
Les lipases jouent un rôle important dans les pratiques humaines aussi anciennes que la fermentation du yogourt et du fromage. Cependant, les lipases sont également exploitées comme catalyseurs bon marché et polyvalents pour dégrader les lipides dans des applications plus modernes. Par exemple, une société de biotechnologie a mis sur le marché des enzymes lipases recombinantes pour une utilisation dans des applications telles que la pâtisserie, les détergents à lessive et même comme biocatalyseurs [23] dans des stratégies énergétiques alternatives pour convertir l'huile végétale en carburant. La lipase à activité enzymatique élevée peut remplacer le catalyseur traditionnel dans le traitement du biodiesel, car cette enzyme remplace les produits chimiques dans un processus qui est par ailleurs très énergivore, [26] et peut être plus écologique et plus sûr. L'application industrielle des lipases nécessite une intensification du processus pour un traitement continu à l'aide d'outils tels que des microréacteurs à flux continu à petite échelle. [27] [28] Les lipases sont généralement d'origine animale, mais peuvent également être d'origine microbienne [citation nécessaire].

Utilisation diagnostique -> LIPASE
Des tests sanguins pour la lipase peuvent être utilisés pour aider à enquêter et à diagnostiquer la pancréatite aiguë et d'autres troubles du pancréas. [29] Les valeurs mesurées de la lipase sérique peuvent varier en fonction de la méthode d'analyse.

Usage médical -> LIPASE
La lipase peut également aider à la décomposition des graisses en lipides chez ceux qui subissent une thérapie de remplacement enzymatique pancréatique (PERT). C'est un élément clé de Sollpura (Liprotamase). [30] [31]

Images supplémentaires -> LIPASE
La lipase est une enzyme qui décompose les triglycérides en acides gras libres et en glycérol. Les lipases sont présentes dans les sécrétions pancréatiques et sont responsables de la digestion des graisses. Il existe de nombreux types de lipases; par exemple, les lipases hépatiques se trouvent dans le foie, les lipases sensibles aux hormones dans les adipocytes, la lipoprotéine lipase se trouve dans la surface endothéliale vasculaire et la lipase pancréatique dans l'intestin grêle. La compréhension de la lipase est cruciale pour comprendre la physiopathologie de la nécrose graisseuse et est cliniquement significative dans la compréhension de la pancréatite aiguë et chronique. Le rôle de la lipase est également crucial dans le mécanisme de certains médicaments indiqués pour abaisser le cholestérol. Cette revue explorera la fonction, la physiopathologie et la signification clinique de l'enzyme lipase. [1]
Moléculaire
Le groupe d'enzymes lipase est construit sur des plis alpha et bêta hydrolase. Ils fonctionnent en utilisant une hydrolyse semblable à la chymotrypsine, qui utilise une base histidine, un nucléophile sérine et de l'acide aspartique.

Fonction -> LIPASE
La lipase est une enzyme qui décompose les triglycérides en acides gras libres et en glycérol. Les lipases sont présentes dans les sécrétions pancréatiques et sont responsables de la digestion des graisses. Les lipases sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans le transport des lipides. Il existe de nombreux types de lipases; les lipases hépatiques sont dans le foie, hormles lipases monosensibles se trouvent dans les adipocytes, la lipoprotéine lipase est dans la surface endothéliale vasculaire et la lipase pancréatique est dans l'intestin grêle, chacune remplissant des fonctions individuelles. La lipase hépatique dans le foie est responsable de la dégradation des triglycérides qui restent dans les lipoprotéines de densité intermédiaire (IDL). La lipase hormonosensible se trouve dans les tissus adipeux et est responsable de la dégradation des triglycérides stockés dans les adipocytes. La lipoprotéine lipase se trouve sur la surface endothéliale vasculaire et est responsable de la dégradation des triglycérides qui circulent à partir des chylomicrons et des VLDL. La lipase pancréatique se trouve dans l'intestin grêle et est responsable de la dégradation des triglycérides alimentaires. [2] La lipase hépatique joue un rôle crucial dans la formation et la délivrance de lipoprotéines de basse densité (LDL). Le LDL est formé par la modification de la lipoprotéine de densité intermédiaire dans le tissu périphérique et le foie par la lipase hépatique. Ces particules LDL sont captées, ou endocytosées, via une endocytose médiée par un récepteur par le tissu cellulaire cible. Le LDL sert finalement à transporter le cholestérol du foie vers les tissus périphériques. [3]

Physiopathologie -> LIPASE
La nécrose graisseuse se produit par voie enzymatique et non enzymatique. Dans la pancréatite aiguë, une saponification de la graisse péripancréatique se produit. Lors d'événements traumatiques, tels que des blessures physiques dans les tissus mammaires, une nécrose graisseuse non enzymatique se produit. Cela est dû aux dommages aux cellules graisseuses provoquant la libération de lipase, entraînant une dégradation des triglycérides et provoquant la libération d'acides gras. Ces acides gras sont chargés négativement et une fois libérés dans la circulation sanguine, se lient aux ions calcium chargés positivement. Ce processus de formation de sel entre les acides gras chargés négativement et les ions calcium chargés positivement est appelé saponification. [4] Histologiquement, les cellules saponifiées apparaissent comme des cellules adipeuses mortes décrivant le tissu, qui ne contiennent pas de noyaux périphériques. La saponification de l'acide gras et de l'ion calcium combinés sur la coloration à l'hématoxyline et à l'éosine apparaît en bleu foncé. [5]

Signification clinique -> LIPASE
Des taux élevés de lipase sérique peuvent être le signe d'une pancréatite. Dans le cas de la pancréatite aiguë, le diagnostic est basé sur des résultats avec deux des trois critères. Les critères utilisés pour le diagnostic comprennent une douleur épigastrique aiguë irradiant vers le dos, une augmentation de l'amylase sérique ou une augmentation des taux de lipase qui sont jusqu'à trois fois la limite supérieure des taux normaux de lipase sérique. Ce dernier est un marqueur diagnostique plus spécifique que l'amylase ou l'imagerie par TDM ou IRM. La pancréatite aiguë est due à une autodigestion du pancréas par des enzymes pancréatiques, provoquant un œdème environnant autour du pancréas. Les causes de cette pathologie comprennent l'utilisation excessive d'éthanol, les calculs biliaires, les traumatismes, les oreillons, les stéroïdes, les maladies auto-immunes, l'hypertriglycéridémie avec des niveaux supérieurs à 1000 mg / dL, l'hypercalcémie, l'ERCP, la piqûre de scorpion ou des médicaments tels que les inhibiteurs nucléosidiques de la transcriptase inverse, les inhibiteurs de protéase ou les sulfamides. médicaments. La pancréatite aiguë peut entraîner des complications, y compris un pseudokyste, dans lequel la muqueuse pancréatique est composée de tissu de granulation plutôt que d'épithélium, une nécrose, un abcès, une infection, une hémorragie, une hypocalcémie, une précipitation de savons de calcium ou une défaillance d'organe, y compris un syndrome de détresse respiratoire aiguë, un choc ou une insuffisance rénale échec. [6] Des taux sériques élevés de lipase et d'amylase peuvent également être présents ou non dans la pancréatite chronique, contrairement à la pancréatite aiguë où la lipase sérique est presque toujours élevée. La pancréatite chronique est due à une inflammation chronique, une calcification et une atrophie du pancréas. Les principales causes de cette pathologie comprennent l'abus chronique d'alcool chez les adultes et la prédisposition génétique telle que la fibrose kystique chez les enfants. Cela peut également être dû à des causes idiopathiques. Les complications de la pancréatite chronique comprennent une carence en enzymes pancréatiques et en pseudokystes. L'insuffisance pancréatique survient généralement lorsqu'il reste moins de dix pour cent de la fonction pancréatique, en raison d'une carence en enzymes pancréatiques contenues dans le pancréas pour digérer les graisses telles que la lipase. Ce déficit enzymatique pancréatique conduit à des manifestations cliniques de stéatorrhée, car la graisse n'est pas absorbée correctement dans l'intestin grêle et est à la place excrétée. En raison de cette incapacité à absorber correctement les graisses, cela peut également se manifester cliniquement par une carence en vitamines liposolubles en vitamines A, D, E et K. . [7] Cliniquement, l'orlistat est un médicament utilisé pour perdre du poids qui agit sur la lipase. Plus précisément, ce médicament inhibe les lipases pancréatiques et gastriques. Cette inhibition de la lipase entraîne une dégradation et une absorption réduites des graisses alimentaires. Cela peut entraîner des effets secondaires en raison d'une diminution de l'absorption des graisses, comme une diminution de l'absorption des vitamines liposolubles A, D, E et K.Les effets secondaires comprennent également des douleurs abdominales, des selles fréquentes ou des urgences intestinales et des flatulences. [8] Un peu de cholestérol- les médicaments abaissants agissent sur les lipases. Les fibrates, tels que le bezafibrate, le gemfibrozil et le fénofibrate, agissent en activant le récepteur alpha activé par le proliférateur du peroxysome (PPAR-alpha) et en régulant à la hausse la lipoprotéine lipase, ce qui conduit à une diminution des taux sériques de triglycérides ainsi qu'à l'induction d'une synthèse accrue de HDL. Les fibrates sont cliniquement indiqués principalement pour abaisser les triglycérides. Les effets secondaires des fibrates comprennent les calculs biliaires de cholestérol, la rhabdomyolyse, surtout s'ils sont utilisés avec des statines, et une augmentation du LDL. [9] La niacine, ou vitamine B3, est un autre médicament hypocholestérolémiant qui agit sur la lipase. Plus précisément, la lipase agit pour inhiber la lipase hormono-sensible, ce qui entraîne une inhibition de la synthèse des VLDL dans le foie. La niacine est cliniquement indiquée principalement pour augmenter les taux de HDL. Effets secondaires érythème et rougeurs du haut du corps, augmentation des taux de glucose, augmentation des taux d'acide urique, acanthosis nigricans et prurit. [10] Un test de lipase mesure le niveau d'une protéine appelée lipase dans votre sang. La lipase aide votre corps à absorber les graisses. Il est libéré par le pancréas, une longue glande plate entre l'estomac et la colonne vertébrale.Lorsque votre pancréas est enflammé ou blessé, il libère plus de lipase que d'habitude. Votre médecin voudra peut-être connaître le taux de cette protéine dans votre sang pour déterminer comment votre pancréas se porte. Un test de lipase peut également être appelé lipase sérique ou LPS.

Quelles conditions ce test peut-il trouver?
Un médecin vous prescrira un test de lipase si elle soupçonne que vous pourriez avoir une pancréatite aiguë - une inflammation du pancréas qui provoque des douleurs abdominales Les symptômes suivants peuvent être un signe d'inflammation du pancréas: douleur abdominale ou dorsale sévère, fièvre, perte d'appétit , Nausées Le test peut également être utilisé pour surveiller votre pancréas si vous avez déjà reçu un diagnostic de pancréatite aiguë (soudaine, sévère) ou chronique (en cours). Il peut savoir si les niveaux de lipase augmentent ou diminuent. Il peut également être utilisé pour savoir si un traitement fonctionne bien.Parfois, un test de lipase sera également utilisé pour surveiller d'autres conditions, notamment: Péritonite (inflammation de la muqueuse de votre paroi abdominale interne) Intestin étranglé ou infarci (intestin qui a restriction de l'apport sanguin) Kyste pancréatique Fibrose kystique (une maladie héréditaire dans laquelle un mucus épais peut endommager les organes) Maladie de Crohn (inflammation de votre tube digestif) Maladie cœliaque (déclenchée par le gluten protéique, votre système immunitaire attaque votre intestin grêle)

Comment me préparer?
Si vous avez un test de lipase programmé à l'avance, vous devrez jeûner.Vous serez probablement invité à arrêter de manger ou de boire autre chose que de l'eau pendant 8 à 12 heures à l'avance.Votre médecin peut également vous demander d'arrêter de prendre médicaments qui peuvent affecter les résultats du test. Assurez-vous qu'elle connaît tous les médicaments sur ordonnance, les médicaments en vente libre et les suppléments que vous prenez.

Que se passe-t-il pendant un test?
Lors d'un test de lipase, un technicien de laboratoire prélèvera un petit échantillon de sang. Il mettra probablement une bande autour de votre bras pour vous aider à trouver plus facilement vos veines, puis insérera une aiguille dans l'une de vos veines. Une fois que suffisamment de sang est entré dans un tube, la bande se détachera et il sortira l'aiguille. Il mettra un pansement là où l'aiguille est entrée.

Que signifient les résultats?
Un taux élevé de lipase dans le sang indique que vous pouvez avoir une affection affectant le pancréas.Les niveaux normaux varient légèrement d'un laboratoire à l'autre, vous et votre médecin examinerez donc les plages indiquées avec vos résultats pour déterminer comment vos niveaux de lipase se comparent aux Dans la pancréatite aiguë, les taux sont souvent 5 à 10 fois supérieurs à la valeur de référence la plus élevée. D'autres conditions peuvent également entraîner une légère augmentation des taux de lipase, notamment:

Tests de lipase
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Qu'est-ce qu'un test de lipase?
La lipase est un type de protéine fabriquée par votre pancréas, un organe situé près de votre estomac. La lipase aide votre corps à digérer les graisses. Il est normal d'avoir une petite quantité de lipase dans votre sang. Mais, un niveau élevé de lipase peut signifier que vous avez une pancréatite, une inflammation du pancréas ou un autre type de maladie du pancréas. Les tests sanguins sont le moyen le plus courant de mesurer la lipase.
Autres noms: lipase sérique, lipase, LPS

A quoi cela sert?
Un test de lipase peut être utilisé pour:
Diagnostiquer une pancréatite ou une autre maladie du pancréas
Découvrez s'il y a un blocage dans votre pancréas
Recherchez les maladies chroniques qui affectent le pancréas, y compris la fibrose kystique
Pourquoi ai-je besoin d'un test de lipase?
Vous pourriez avoir besoin d'un test de lipase si vous présentez des symptômes d'une maladie du pancréas. Ceux-ci inclus:
Nausée et vomissements
La diarrhée
Maux de dos sévères
Douleur abdominale sévère
Fièvre
Perte d'appétit
Vous pouvez également avoir besoin d'un test de lipase si vous présentez certains facteurs de risque de pancréatite. Ceux-ci inclus:
Une histoire familiale de pancréatite
Diabète
Calculs biliaires
Triglycérides élevés
Obésité
Vous pouvez également être à un risque plus élevé si vous êtes un fumeur ou un gros consommateur d'alcool.

Que se passe-t-il lors d'un test de lipase?
Un test de lipase est généralement sous la forme d'un test sanguin. Lors d'un test sanguin, un healtUn professionnel de la santé prélèvera un échantillon de sang dans une veine de votre bras à l'aide d'une petite aiguille. Une fois l'aiguille insérée, une petite quantité de sang sera collectée dans un tube à essai ou un flacon. Vous pouvez ressentir une petite piqûre lorsque l'aiguille entre ou sort. Cela prend généralement moins de cinq minutes. La lipase peut également être mesurée dans l'urine. Habituellement, un test urinaire de lipase peut être effectué à tout moment de la journée, sans préparation particulière nécessaire.

Dois-je faire quelque chose pour me préparer au test?
Vous devrez peut-être jeûner (ne pas manger ni boire) pendant 8 à 12 heures avant un test sanguin de lipase. Si votre fournisseur de soins de santé a commandé un test urinaire de lipase, assurez-vous de lui demander si vous devez suivre des instructions spéciales.

Y a-t-il des risques pour le test?
Il y a très peu de risque à subir un test sanguin. Vous pouvez ressentir une légère douleur ou des ecchymoses à l'endroit où l'aiguille a été insérée, mais la plupart des symptômes disparaissent rapidement.Il n'y a aucun risque connu à un test d'urine.

Que signifient les résultats?
Un taux élevé de lipase peut indiquer:
Pancréatite
Un blocage dans le pancréas
Maladie du rein
Ulcère gastroduodénal
Un problème avec votre vésicule biliaire
Un faible taux de lipase peut signifier que les cellules du pancréas qui produisent la lipase sont endommagées. Cela se produit dans certaines maladies chroniques telles que la fibrose kystique.Si vos taux de lipase ne sont pas normaux, cela ne signifie pas nécessairement que vous avez une condition médicale nécessitant un traitement. Certains médicaments, y compris la codéine et les pilules contraceptives, peuvent affecter les résultats de votre lipase. Si vous avez des questions sur les résultats de votre test de lipase, parlez-en à votre fournisseur de soins de santé.


Y a-t-il autre chose que je dois savoir sur un test de lipase?
Un test de lipase est couramment utilisé pour diagnostiquer la pancréatite. La pancréatite peut être aiguë ou chronique. La pancréatite aiguë est une affection à court terme qui disparaît généralement après quelques jours de traitement. La pancréatite chronique est une maladie de longue durée qui s'aggrave avec le temps. Mais il peut être géré avec des médicaments et des changements de mode de vie, comme arrêter de boire. Votre fournisseur de soins de santé peut également recommander une intervention chirurgicale pour réparer le problème de votre pancréas.

Lipase
la lipase (CSL) est sortie avec l'activité catalytique la plus élevée, suggérant ainsi que les activités catalytiques dépendent principalement de l'origine de la lipase.

Les usages
La plupart des gens n'ont pas besoin de lipase supplémentaire. Cependant, les personnes atteintes des conditions suivantes peuvent trouver des suppléments de lipase utiles.

Précautions
Les effets secondaires peuvent inclure des nausées et des maux d'estomac. Des doses élevées de lipase peuvent exacerber les symptômes de la fibrose kystique. Les scientifiques ne connaissent pas suffisamment les effets de la lipase pendant la grossesse ou l'allaitement, alors parlez-en à votre médecin avant de prendre de la lipase.
EN

LIPASE IUPAC Name 8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid
LIPASE InChI InChI=1S/C16H13NO3S/c18-21(19,20)15-11-5-7-12-6-4-10-14(16(12)15)17-13-8-2-1-3-9-13/h1-11,17H,(H,18,19,20)
LIPASE InChI Key FWEOQOXTVHGIFQ-UHFFFAOYSA-N
LIPASE Canonical SMILES C1=CC=C(C=C1)NC2=CC=CC3=C2C(=CC=C3)S(=O)(=O)O
LIPASE Molecular Formula C16H13NO3S
LIPASE CAS 82-76-8
LIPASE Related CAS 1445-19-8 (mono-hydrochloride)
LIPASE Deprecated CAS 54784-66-6
LIPASE European Community (EC) Number 201-438-7
LIPASE NSC Number 1746
LIPASE UNII 630I4V6051
LIPASE DSSTox Substance ID DTXSID7058882
LIPASE 1-anilino-8-naphthalenesulfonic acid

Property Name Property Value Reference
LIPASE Molecular Weight 299.3 g/mol 
LIPASE XLogP3-AA 3.5 
LIPASE Hydrogen Bond Donor Count
LIPASE Hydrogen Bond Acceptor Count
LIPASE Rotatable Bond Count
LIPASE Exact Mass 299.061614 g/mol 
LIPASE Monoisotopic Mass 299.061614 g/mol 
LIPASE Topological Polar Surface Area 74.8 Ų
LIPASE Heavy Atom Count 21 
LIPASE Formal Charge
LIPASE Complexity 439 
LIPASE Isotope Atom Count
LIPASE Defined Atom Stereocenter Count
LIPASE Undefined Atom Stereocenter Count
LIPASEDefined Bond Stereocenter Count
Undefined Bond Stereocenter Count
LIPASE Covalently-Bonded Unit Count
LIPASE Compound Is Canonicalized Yes

LIPASE Hazard Classes and Categories
Acute Tox. 4 (78.57%)
Skin Irrit. 2 (21.43%)
Eye Irrit. 2 (100%)
STOT SE 3 (14.29%)

Lipase
A computer-generated image of a type of pancreatic lipase (PLRP2) from the guinea pig. PDB: 1GPL​.A lipase (/ˈlaɪpeɪs/, /-peɪz/) is any enzyme that catalyzes the hydrolysis of fats (lipids).[1] Lipases are a subclass of the esterases.Lipases perform essential roles in digestion, transport and processing of dietary lipids (e.g. triglycerides, fats, oils) in most, if not all, living organisms. Genes encoding lipases are even present in certain viruses.[2][3]Most lipases act at a specific position on the glycerol backbone of a lipid substrate (A1, A2 or A3)(small intestine). For example, human pancreatic lipase (HPL),[4] which is the main enzyme that breaks down dietary fats in the human digestive system, converts triglyceride substrates found in ingested oils to monoglycerides and two fatty acids.Several other types of lipase activities exist in nature, such as phospholipases [5] and sphingomyelinases;[6] however, these are usually treated separately from "conventional" lipases.Some lipases are expressed and secreted by pathogenic organisms during an infection. In particular, Candida albicans has many different lipases, possibly reflecting broad-lipolytic activity, which may contribute to the persistence and virulence of C. albicans in human tissue.[7]

Contents
1 Structure and catalytic mechanism -> LIPASE
2 Physiological distribution -> LIPASE
3 Human lipases -> LIPASE
4 Industrial uses -> LIPASE
5 Diagnostic use -> LIPASE
6 Medical use -> LIPASE
7 Additional images -> LIPASE
8 See also -> LIPASE
9 References -> LIPASE
10 External links -> LIPASE

Structure and catalytic mechanism -> LIPASE
A diverse array of genetically distinct lipase enzymes are found in nature, and they represent several types of protein folds and catalytic mechanisms. However, most are built on an alpha/beta hydrolase fold[8][9][10][11] and employ a chymotrypsin-like hydrolysis mechanism using a catalytic triad consisting of a serine nucleophile, a histidine base, and an acid residue, usually aspartic acid.[12][13]

Physiological distribution -> LIPASE 
Lipases are involved in diverse biological processes which range from routine metabolism of dietary triglycerides to cell signaling[14] and inflammation.[15] Thus, some lipase activities are confined to specific compartments within cells while others work in extracellular spaces.In the example of lysosomal lipase, the enzyme is confined within an organelle called the lysosome.Other lipase enzymes, such as pancreatic lipases, are secreted into extracellular spaces where they serve to process dietary lipids into more simple forms that can be more easily absorbed and transported throughout the body.Fungi and bacteria may secrete lipases to facilitate nutrient absorption from the external medium (or in examples of pathogenic microbes, to promote invasion of a new host).Certain wasp and bee venoms contain phospholipases that enhance the effects of injury and inflammation delivered by a sting.As biological membranes are integral to living cells and are largely composed of phospholipids, lipases play important roles in cell biology.Malassezia globosa, a fungus thought to be the cause of human dandruff, uses lipase to break down sebum into oleic acid and increase skin cell production, causing dandruff.[16]

Human lipases -> LIPASE
The main lipases of the human digestive system are pancreatic lipase (PL) and pancreatic lipase related protein 2 (PLRP2), which are secreted by the pancreas. Humans also have several related enzymes, including hepatic lipase, endothelial lipase, and lipoprotein lipase. Not all of these lipases function in the gut (see table).Name Gene Location Description Disorder bile salt-dependent lipase BSDL pancreas, breast milk aids in the digestion of fats pancreatic lipase PNLIP digestive juice In order to exhibit optimal enzyme activity in the gut lumen, PL requires another protein, colipase, which is also secreted by the pancreas.[17]lysosomal lipase LIPA interior space of organelle: lysosome Also referred to as lysosomal acid lipase (LAL or LIPA) or acid cholesteryl ester hydrolase Cholesteryl ester storage disease (CESD) and Wolman disease are both caused by mutations in the gene encoding lysosomal lipase.[18]hepatic lipase LIPC endothelium Hepatic lipase acts on the remaining lipids carried on lipoproteins in the blood to regenerate LDL (low density lipoprotein).lipoprotein lipase LPL or "LIPD" endothelium Lipoprotein lipase functions in the blood to act on triacylglycerides carried on VLDL (very low density lipoprotein) so that cells can take up the freed fatty acids. Lipoprotein lipase deficiency is caused by mutations in the gene encoding lipoprotein lipase.[19][20] hormone-sensitive lipase LIPE intracellular gastric lipase LIPF digestive juice Functions in the infant at a near-neutral pH to aid in the digestion of lipids endothelial lipase LIPG endothelium - -pancreatic lipase related protein 2 PNLIPRP2 or "PLRP2" - digestive juice - pancreatic lipase related protein 1 PNLIPRP1 or "PLRP1" digestive juice Pancreatic lipase related protein 1 is very similar to PLRP2 and PL by amino acid sequence (all three genes probably arose via gene duplication of a single ancestral pancreatic lipase gene). However, PLRP1 is devoid of detectable lipase activity and its function remains unknown, even though it is conserved in other mammals.[21][22] -lingual lipase ? saliva Active at gastric pH levels. Optimum pH is about 3.5-6. Secreted by several of the salivary glands (Ebner's glands at the back of the tongue (lingua), the sublingual glands, and the parotid glands) -Other lipases include LIPH, LIPI, LIPJ, LIPK, LIPM, LIPN, MGLL, DAGLA, DAGLB, and CEL. There also are a diverse array of phospholipases, but these are not always classified with the other lipases.

Industrial uses -> LIPASE
Lipases serve important roles in human practices as ancient as yogurt and cheese fermentation. However, lipases are also being exploited as cheap and versatile catalysts to degrade lipids in more modern applications. For instance, a biotechnology company has brought recombinant lipase enzymes to market for use in applications such as baking, laundry detergents and even as biocatalysts[23] in alternative energy strategies to convert vegetable oil into fuel.[24][25] High enzyme activity lipase can replace traditional catalyst in processing biodiesel, as this enzyme replaces chemicals in a process which is otherwise highly energy intensive,[26] and can be more environmentally friendly and safe. Industrial application of lipases requires process intensification for continuous processing using tools like continuous flow microreactors at small scale.[27][28] Lipases are generally animal sourced, but can also be sourced microbially[citation needed].

Diagnostic use -> LIPASE
Blood tests for lipase may be used to help investigate and diagnose acute pancreatitis and other disorders of the pancreas.[29] Measured serum lipase values may vary depending on the method of analysis.

Medical use -> LIPASE 
Lipase can also assist in the breakdown of fats into lipids in those undergoing pancreatic enzyme replacement therapy (PERT). It is a key component in Sollpura (Liprotamase).[30][31]

Additional images -> LIPASE 
Lipase is an enzyme that breaks down triglycerides into free fatty acids and glycerol. Lipases are present in pancreatic secretions and are responsible for fat digestion. There are many different types of lipases; for example, hepatic lipases are in the liver, hormone-sensitive lipases are in adipocytes, lipoprotein lipase is in the vascular endothelial surface, and pancreatic lipase in the small intestine. Understanding lipase is crucial for understanding the pathophysiology of fat necrosis and is clinically significant in the understanding of acute and chronic pancreatitis. The role of lipase is also crucial in the mechanism of some medications indicated for lowering cholesterol. This review will explore the function, pathophysiology, and clinical significance of the lipase enzyme.[1]
Molecular
The lipase group of enzymes is built on alpha and beta hydrolase folds. They work by employing chymotrypsin-like hydrolysis, which uses a histidine base, a serine nucleophile, and aspartic acid.

Function -> LIPASE 
Lipase is an enzyme that breaks down triglycerides into free fatty acids and glycerol. Lipases are present in pancreatic secretions and are responsible for fat digestion. Lipases are enzymes that play a crucial role in lipid transport. There are many different types of lipases; hepatic lipases are in the liver, hormone-sensitive lipases are in adipocytes, lipoprotein lipase is in the vascular endothelial surface, and pancreatic lipase is in the small intestine, each serving individual functions. Hepatic lipase in the liver is responsible for degrading the triglycerides that remain in intermediate density lipoprotein (IDL). Hormone-sensitive lipase is found within fat tissue and is responsible for degrading the triglycerides that are stored within adipocytes. Lipoprotein lipase is found on the vascular endothelial surface and is responsible for degrading triglycerides that circulating from chylomicrons and VLDLs. Pancreatic lipase is found within the small intestine and is responsible for degrading dietary triglycerides. [2] Hepatic lipase plays a crucial role in the formation and delivery of low-density lipoprotein(LDL). LDL is formed by the modification of intermediate density lipoprotein in the peripheral tissue and liver by hepatic lipase. These LDL particles are taken up, or endocytosed, via receptor-mediated endocytosis by target cell tissue. LDL serves to ultimately transport cholesterol from the liver to peripheral tissue.[3]

Pathophysiology -> LIPASE 
Fat necrosis occurs enzymatically and non-enzymatically. In acute pancreatitis, saponification of peripancreatic fat occurs. During traumatic events, such as physical injury in breast tissue, non-enzymatic fat necrosis takes place. This is due to the damage to fat cells causing the release of lipase, leading to triglyceride breakdown, and causing the release of fatty acids. These fatty acids are charged negatively and once released in the bloodstream, bind to positively charged calcium ions. This process of salt formation between negatively charged fatty acids and positively charged calcium ions is called saponification.[4]Histologically, saponified cells appear as dead fat cells outlining the tissue, which do not contain peripheral nuclei. Saponification of the fatty acid and calcium ion combined on hematoxylin and eosin staining appears dark blue. [5]

Clinical Significance -> LIPASE 
High levels of serum lipase may be indicative of pancreatitis. In the case of acute pancreatitis, diagnosis is based on results with two of the three criteria. The criteria used for diagnosis include acute epigastric pain radiating to the back, increased serum amylase, or increased lipase levels which are up to three times the upper limit of normal serum lipase levels. The latter is a more specific diagnostic marker than amylase or imaging with CT or MRI. Acute pancreatitis is due to autodigestion of pancreas by pancreatic enzymes, causing surrounding edema around the pancreas. Causes of this pathology include excessive ethanol use, gallstones, trauma, mumps, steroids, autoimmune disease, hypertriglyceridemia with levels above 1000 mg/dL, hypercalcemia, ERCP, Scorpion sting, or drugs such as nucleoside reverse transcriptase inhibitors, protease inhibitors, or sulfa drugs. Acute pancreatitis can lead to complications including pseudocyst, in which the pancreatic lining is composed of granulation tissue rather than epithelium, necrosis, abscess, infection, hemorrhage, hypocalcemia precipitation of calcium soaps, or organ failure including acute respiratory distress syndrome, shock, or renal failure.[6] Elevated serum levels of lipase and amylase may or may not also be present in chronic pancreatitis, in contrast to acute pancreatitis where serum lipase is almost always elevated. Chronic pancreatitis is due to chronic inflammation, calcification, and atrophy of the pancreas. The primary causes of this pathology include chronic alcohol abuse in adults and genetic predisposition such as cystic fibrosis in children. It can also be due to idiopathic causes. Complications of chronic pancreatitis include deficiency of pancreatic enzymes and pseudocysts. Pancreatic insufficiency usually occurs when there is less than ten percent of pancreatic function remaining, due to a deficiency in pancreatic enzymes contained within the pancreas to digest fats such as lipase. This pancreatic enzyme deficiency leads to clinical manifesions of steatorrhea, as fat is not absorbed properly in the small intestine and it is instead excreted. Because of this inability to absorb fats properly, this can also clinically manifest as fat-soluble vitamin deficiency of vitamins A, D, E, and K. Pancreatic insufficiency can also lead to diabetes mellitus, due to lack of sufficient insulin release from pancreatic tissue. [7] Clinically, orlistat is a medication used for weight loss that acts on lipase. Specifically, this medication inhibits pancreatic and gastric lipases. This inhibition of lipase leads to reduced breakdown and absorption of dietary fats. This can lead to side effects as a consequence of decreased absorption of fats, such as decreased absorption of fat-soluble vitamins A, D, E, and K. Side effects also include abdominal pain, frequent bowel movements or bowel urgency, and flatulence.[8]Some cholesterol-lowering medications act on lipases. Fibrates, such as bezafibrate, gemfibrozil, and fenofibrate, work by activating Peroxisome prolifeator-activated receptor alpha(PPAR-alpha), and upregulating lipoprotein lipase, which leads to a decrease in serum triglyceride levels along with induction of increased synthesis of HDL. Fibrates are clinically indicated primarily for lowering triglycerides. Side effects of fibrates include cholesterol gallstones, rhabdomyolysis, especially if used with statins, and increased LDL.[9]Niacin, or vitamin B3, is another cholesterol-lowering medication that acts on lipase. Specifically, lipase acts to inhibit hormone-sensitive lipase, which leads to inhibition of VLDL synthesis in the liver. Niacin is clinically indicated primarily for increasing HDL levels. Side effects erythema and flushing of the upper body, increased glucose levels, increased uric acid levels, acanthosis nigricans, and pruritus.[10]A lipase test measures the level of a protein called lipase in your blood.Lipase helps your body absorb fats. It's released by the pancreas, a long, flat gland between your stomach and spine.When your pancreas is inflamed or injured, it releases more lipase than usual. Your doctor may want to find out the level of this protein in your blood to find how your pancreas is doing.A lipase test may also be referred to as a serum lipase or LPS.

What Conditions Can This Test Find?
A doctor will order a lipase test if she suspects that you may have acute pancreatitis -- an inflammation of the pancreas that causes abdominal pain.The following symptoms can be a sign of pancreas inflammation:Severe abdominal or back pain,Fever,Loss of appetite,Nausea The test may also be used to monitor your pancreas if you've already been diagnosed with acute (sudden, severe) or chronic (ongoing) pancreatitis. It can find out whether lipase levels are increasing or decreasing. It can also be used to find out whether a treatment is working well.Sometimes, a lipase test will also be used to monitor other conditions including:Peritonitis (inflammation of the lining of your inner abdominal wall) Strangulated or infarcted bowel (bowel that has restricted blood supply) Pancreatic cyst Cystic fibrosis (an inherited disease in which thick mucus can damage organs) Crohn's disease (inflammation of your digestive tract) Celiac disease (triggered by the protein gluten, your immune system attacks your small intestine)

How Do I Prepare?
If you have a lipase test scheduled ahead of time, you'll need to fast.You'll likely be asked to stop eating or drinking anything other than water for 8 to 12 hours beforehand.Your doctor may also ask you to stop taking some medications that can affect the test results. Be sure she knows all the prescription medications, over-the-counter meds, and supplements you take.

What Happens During a Test?
In a lipase test, a lab tech will take a small blood sample. He will likely put a band around your upper arm to help make your veins easier to find.He will then insert a needle into one of your veins. After enough blood goes into a tube, the band will come off and he'll take out the needle. He'll put a bandage on where the needle went in.

What Do the Results Mean?
A high level of lipase in the blood indicates that you may have a condition affecting the pancreas.Normal levels vary slightly between labs, so you and your doctor will look at the ranges given with your results to figure out how your lipase levels compare with the normal.In acute pancreatitis, levels are often 5 to 10 times higher than the highest reference value. Other conditions can also cause slightly increased lipase levels, including:

Lipase Tests
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What is a lipase test?
Lipase is a type of protein made by your pancreas, an organ located near your stomach. Lipase helps your body digest fats. It's normal to have a small amount of lipase in your blood. But, a high level of lipase can mean you have pancreatitis, an inflammation of the pancreas, or another type of pancreas disease. Blood tests are the most common way of measuring lipase.
Other names: serum lipase, lipase, LPS

What is it used for?
A lipase test may be used to:
Diagnose pancreatitis or another disease of the pancreas
Find out if there is a blockage in your pancreas
Check for chronic diseases that affect the pancreas, including cystic fibrosis
Why do I need a lipase test?
You may need a lipase test if you have symptoms of a pancreas disease. These include:
Nausea and vomiting
Diarrhea
Severe back pain
Severe abdominal pain
Fever
Loss of appetite
You may also need a lipase test if you certain risk factors for pancreatitis. These include:
A family history of pancreatitis
Diabetes
Gallstones
High triglycerides
Obesity
You may also be at a higher risk if you are a smoker or heavy alcohol user.

What happens during a lipase test?
A lipase test is usually in the form of a blood test. During a blood test, a health care professional will take a blood sample from a vein in your arm, using a small needle. After the needle is inserted, a small amount of blood will be collected into a test tube or vial. You may feel a little sting when the needle goes in or out. This usually takes less than five minutes.Lipase can also be measured in urine. Usually, a lipase urine test can be taken at any time of day, with no special preparation needed.

Will I need to do anything to prepare for the test?
You may need to fast (not eat or drink) for 8-12 hours before a lipase blood test. If your health care provider has ordered a lipase urine test, be sure to ask if you need to follow any special instructions.

Are there any risks to the test?
There is very little risk to having a blood test. You may have slight pain or bruising at the spot where the needle was put in, but most symptoms go away quickly.There are no known risks to a urine test.

What do the results mean?
A high level of lipase may indicate:
Pancreatitis
A blockage in the pancreas
Kidney disease
Peptic ulcer
A problem with your gall bladder
A low level of lipase may mean there is damage to cells in the pancreas that make lipase. This happens in certain chronic diseases such as cystic fibrosis.If your lipase levels are not normal, it doesn't necessarily mean you have a medical condition needing treatment. Certain medicines, including codeine and birth control pills, can affect your lipase results. If you have questions about your lipase test results, talk to your health care provider.


Is there anything else I need to know about a lipase test?
A lipase test is commonly used to diagnose pancreatitis. Pancreatitis can be acute or chronic. Acute pancreatitis is a short-term condition that usually goes away after a few days of treatment. Chronic pancreatitis is a long-lasting condition that gets worse over time. But it can be managed with medicine and lifestyle changes, such as quitting drinking. Your health care provider may also recommend surgery to repair the problem in your pancreas.

Lipase
lipase (CSL) came out with the highest catalytic activity, thereby suggesting that the catalytic activities depend mainly on the lipase origin.

Uses
Most people do not need additional lipase. However, people with the following conditions may find lipase supplements helpful.

Precautions
Side effects may include nausea and stomach upset. High doses of lipase may exacerbate symptoms of cystic fibrosis. Scientists do not know enough about the effects of lipase during pregnancy or breastfeeding, so speak with your doctor before taking lipase.
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