CAS NO:56-40-6
EC NO:200-272-2
SYNONYMS: Acid, Aminoacetic; Aminoacetic Acid; Calcium Salt Glycine; Cobalt Salt Glycine; Copper Salt Glycine; Glycine; Glycine Carbonate (1:1), Monosodium Salt; Glycine Carbonate (2:1), Monolithium Salt; Glycine Carbonate (2:1), Monopotassium Salt; Glycine Carbonate (2:1), Monosodium Salt; Glycine Hydrochloride; Glycine Hydrochloride (2:1); Glycine Phosphate; Glycine Phosphate (1:1); Glycine Sulfate (3:1); Glycine, Calcium Salt; Glycine, Calcium Salt (2:1); Glycine, Cobalt Salt; Glycine, Copper Salt; Glycine, Monoammonium Salt; Glycine, Monopotasssium Salt; Glycine, Monosodium Salt; Glycine, Sodium Hydrogen Carbonate; Hydrochloride, Glycine; Monoammonium Salt Glycine; Monopotasssium Salt Glycine; Monosodium Salt Glycine; Phosphate, Glycine
; salt Glycine, Monoammonium; Salt Glycine, Monosodium; ACID, AMINOACETIC; ACID, AMINOACETIC; AMINOACETIC ACID; CALCIUM SALT GLYCINE; COBALT SALT GLYCINE; COPPER SALT GLYCINE; GLYCINE; GLYCINE CARBONATE (1:1), MONOSODIUM SALT; GLYCINE CARBONATE (2:1), MONOLITHIUM SALT; GLYCINE CARBONATE (2:1), MONOPOTASSIUM SALT; GLYCINE CARBONATE (2:1), MONOSODIUM SALT; GLYCINE HYDROCHLORIDE; GLYCINE HYDROCHLORIDE (2:1); GLYCINE PHOSPHATE; GLYCINE PHOSPHATE (1:1); GLYCINE SULFATE (3:1); GLYCINE, CALCIUM SALT; GLYCINE, CALCIUM SALT (2:1); GLYCINE, COBALT SALT; GLYCINE, COPPER SALT; GLYCINE, MONOAMMONIUM SALT; GLYCINE, MONOPOTASSSIUM SALT; GLYCINE, MONOSODIUM SALT; GLYCINE, SODIUM HYDROGEN CARBONATE; HYDROCHLORIDE, GLYCINE; MONOAMMONIUM SALT GLYCINE; MONOPOTASSSIUM SALT GLYCINE; MONOSODIUM SALT GLYCINE; PHOSPHATE, GLYCINE ; SALT GLYCINE, MONOAMMONIUM; SALT GLYCINE, MONOSODIUM;glycine; 2-Aminoacetic acid; aminoacetic acid; 56-40-6; Glycocoll; acid; Glycolixir ;Glycosthene; Aciport; Glicoamin; Padil; Hampshire glycine; Leimzucker; Amitone; Acetic acid, amino-; L-Glycine; Aminoazijnzuur; H-Gly-OH; Glycine, non-medical; Sucre de gelatine; Gyn-hydralin; GLY (IUPAC abbrev); polyglycine; Glycinum; Corilin; Glycinum [INN-Latin]; Glicina [INN-Spanish]; Glycine [INN]; Glicina; Glykokoll; (1-13c)glycinato; Glyzin; Polyglycine II; Acido aminoacetico; FEMA No. 3287; CCRIS 5915; HSDB 495; aminoacetique; Acidum aminoaceticum; Acide aminoacetique [INN-French; GLYCINE; GLYCİNE; GLYCIN; GLYCİN; GLİSİN; GLISIN; GLİSİNE; GLISINE; GİLİSİN; GILISIN; GİLİSİNE; GILISINE; glycine; glycıne; glisin; glısın; glycin; glycın; glisin; glısın; glisine; gilisin; gılısın; gilisine; gılısıne; glyycine; glysil; glisil; Acido aminoacetico [INN-Spanish]; Acidum aminoaceticum [INN-Latin]; UNII-TE7660XO1C; gly; AI3-04085;
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Glycine, pharmaceutical secondary standard; traceable to USP and PhEur; Tris-tricine buffer; Tris-glycine buffer;Tris glycine buffer concentrate; Glycine, analytical standard, for nitrogen determination according to Kjeldahl method; GLYCINE N-(2-AMINOETHYL)-N-(2-HYDROXYETHYL)- N-C12-20 ACYL DERIVS. MONOSODIUM SALTS; Glycine, from non-animal source, meets EP, JP, USP testing specifications, suitable for cell culture, >=98.5%; Glycine, meets analytical specification of Ph. Eur., BP, USP, 99-101% (based on anhydrous substance); Glycine, PharmaGrade, Ajinomoto, EP, JP, USP, manufactured under appropriate GMP controls for Pharma or Biopharmaceutical production, suitable for cell culture; Glycine, puriss. p.a., Reag. Ph. Eur., buffer substance, 99.7-101% (calc. to the dried substance)
La glycine est l'un des 20 acides aminés standards les plus courants, «protéinogéniques» (littéralement, protéine). La glycine est le plus simple des acides aminés en termes de structure moléculaire et unique parmi les acides aminés standard en ce sens qu'elle n'est pas optiquement active; c'est-à-dire que la structure moléculaire de la glycine est la même dans la réflexion de l'image miroir (contrairement aux autres acides aminés standard dont les formes de réflexion sont typiquement différentes comme les gants de droite et de gauche).
La glycine est nécessaire pour le fonctionnement normal chez l'homme et peut être synthétisé par le corps humain à partir d'autres composés. La glycine est classée comme un acide aminé non essentiel parce que la glycine ne doit pas être prise avec le régime.
La glycine est importante pour la synthèse non seulement des protéines mais aussi des purines (composant essentiel de l'ADN et de l'ARN), des porphyrines (composant essentiel de l'hémoglobine dans le sang et du pigment donnant sa couleur rouge), de l'ATP, de la sérine d'autres produits chimiques organiques, et est un neurotransmetteur inhibiteur majeur dans le système nerveux central.
La plupart des protéines contiennent seulement de petites quantités de glycine. Une exception notable est le collagène, qui contient environ un tiers de glycine. La glycine est également importante dans la gélatine. La glycine et l'alanine, deux petits acides aminés, forment la majeure partie de la protéine comprenant la soie d'araignée, un des matériaux les plus forts connus, comparable à l'acier de qualité, mais considérablement moins dense. Les unités de glycine sont également responsables de l'élasticité de la soie d'araignée. L'arrangement unique des sous-unités de glycine et d'alanine donne à la soie ses caractéristiques remarquables et est un exemple de l'émerveillement et de la coordination harmonieuse dans la nature. Les scientifiques étudient la soie d'araignée dans l'espoir d'apprendre à reproduire une fibre aussi extraordinaire.
En biochimie, le terme acide aminé est fréquemment utilisé pour désigner spécifiquement les alpha-acides aminés: les acides aminés dans lesquels les groupes amino et carboxylate (COOH) sont attachés au même carbone, ce que l'on appelle le ß-carbon (alpha-carbone).
La plupart des acides aminés se trouvent dans deux isomères optiques possibles, appelés D et L. Les acides aminés L représentent la grande majorité des acides aminés présents dans les protéines. Glycine, cependant, en raison de sa structure simple et deux atomes d'hydrogène à la? carbone, n'a pas de stéréoisomères D et L. La glycine est unique parmi les 20 acides aminés standard en n'étant pas optiquement active.
La glycine, le plus petit a-amino-acide, est structurellement simple (avec une chaîne latérale d'hydrogène), tourne facilement et ajoute de la flexibilité à la chaîne protéique. la glycine est capable de s'adapter dans les espaces les plus étroits, par exemple, la triple hélice du collagène. En raison de sa simplicité structurelle, cet acide aminé compact a tendance à être conservé de manière évolutive dans, par exemple, le cytochrome c, la myoglobine et l'hémoglobine.
La glycine a la formule chimique CH2 (NH2) -COOH, ou plus généralement, C2H5NO2.
Fonction physiologique
En plus d'être le bloc de construction des protéines, la glycine est un élément constitutif de nombreux autres composés chimiques. Pour sa part, la glycine est l'un des réactifs dans la synthèse des porphyrines telles que l'hème, qui est un composant des molécules d'hémoglobine trouvées dans les globules rouges. Plus précisément, l'acide aminolévulinique, précurseur clé des porphyrines, est biosynthétisé à partir de la glycine et de la coenzyme succinoyl A. La glycine fournit la sous-unité C2N centrale de toutes les purines (Lehninger et al., 2000).
La glycine est également importante dans la biosynthèse de l'acide aminé sérine et de la coenzyme glutathion.
La glycine est l'un des principaux neurotransmetteurs inhibiteurs du système nerveux central, en particulier dans la moelle épinière, le tronc cérébral et la rétine. Lorsque les récepteurs de la glycine sont activés, le chlorure entre dans le neurone par l'intermédiaire des récepteurs ionotropiques, provoquant un potentiel postsynaptique inhibiteur (IPSP). La strychnine est un antagoniste des récepteurs de la glycine ionotropique. La glycine est un co-agoniste requis, avec le glutamate, pour les récepteurs NMDA. Contrairement au rôle inhibiteur de la glycine dans la moelle épinière, ce comportement est facilité au niveau des récepteurs glutaminergiques (NMDA) qui sont excitateurs. La DL50 de la glycine est de 7930 mg / kg chez les rats (orale) (PTCL 2006), et elle provoque généralement la mort par hyperexcitabilité.
La glycine est également importante en tant qu'additif pour l'alimentation animale, utilisée pour réduire le goût amer de la saccharine, et utilisée dans la recherche biochimique et la médecine.
Soie
La glycine est un composant clé de la soie. La soie d'araignée est un matériau remarquablement résistant, avec une résistance à la traction comparable à celle de l'acier inoxydable (Shao et Vollrath 2002). Il a été dit qu'un réseau circulaire, semblable à celui de la nature mais de la taille d'un terrain de football, pouvait arrêter un avion de ligne commercial en plein vol (Henke 2007), et pourtant la soie d'araignée est si légère qu'une seule branche assez longtemps pour entourer la terre pèserait moins de 16 onces (460 g).
La soie de dragline d'araignée est composée de la protéine fibroin, qui est une combinaison des protéines spidroin one et spidroin two. La majeure partie de ces protéines sont constituées de glycine (Gly) et d'alanine (Ala), les autres composants étant principalement les acides aminés proline (Pro), tyrosine (Tyr), arginine (Arg), glutamine (Gln), sérine (Ser ), et la leucine (Leu) (UB 2007). La spidroine un et deux sont constitués de régions polyalanines avec environ quatre à neuf monomères d'alanine dans un bloc (van Beek et autres rapportent environ huit monomères) et des zones riches en glycine avec une séquence de cinq acides aminés répétés en continu, comme Gly-Pro -Gly-Gln-Gln (van Beek et autres 2002, UB 2007).
La glycine (en abrégé Gly ou G) est l'acide aminé qui a un seul atome d'hydrogène comme chaîne latérale. La glycine est l'acide aminé le plus simple possible. La formule chimique de la glycine est NH2-CH2-COOH. La glycine est l'un des acides aminés protéinogéniques. Dans le code génétique, tous les codons commençant par GG, à savoir GGU, GGC, GGA, GGG, code pour la glycine.
La glycine est un solide cristallin incolore et sucré. La glycine est le seul acide aminé protéinogène achiral. La glycine peut s'intégrer dans des environnements hydrophiles ou hydrophobes, en raison de la chaîne latérale minimale de Glycine d'un seul atome d'hydrogène. Le radical acyle est un groupe glycyle.
Bien que la glycine puisse être isolée de la protéine hydrolysée, elle n'est pas utilisée pour la production industrielle, car la glycine peut être fabriquée plus commodément par synthèse chimique. Les deux procédés principaux sont l'amination de l'acide chloroacétique avec l'ammoniac, donnant de la glycine et du chlorure d'ammonium, et la synthèse des acides aminés de Strecker, qui est la principale méthode de synthèse aux Etats-Unis et au Japon. Environ 15 000 tonnes sont produites chaque année de cette manière.
La glycine est également cogénérée en tant qu'impureté dans la synthèse de l'EDTA, provenant des réactions du coproduit ammoniacal.
En solution aqueuse, la glycine elle-même est amphotère: à pH faible la molécule peut être protonée avec un pKa d'environ 2,4 et à pH élevé elle perd un proton avec un pKa d'environ 9,6 (les valeurs précises de pKa dépendent de la température et de la force ionique).
La glycine n'est pas essentielle à l'alimentation humaine, car la glycine est biosynthétisée dans le corps à partir de la sérine des acides aminés, elle-même dérivée du 3-phosphoglycérate, mais la capacité métabolique de la biosynthèse de la glycine ne satisfait pas la synthèse du collagène. organismes, l'enzyme sérine hydroxyméthyltransférase catalyse cette transformation via le cofacteur pyridoxal phosphate: sérine + tétrahydrofolate → glycine + N5, N10-méthylène tétrahydrofolate + H2O
Dans le foie des vertébrés, la synthèse de la glycine est catalysée par la glycine synthase (également appelée enzyme de clivage de la glycine). Cette conversion est facilement réversible:
CO2 + NH +
4 + N5, N10-tétrahydrofolate de méthylène + NADH + H + ⇌ Glycine + tétrahydrofolate + NAD +
La glycine est dégradée par trois voies. La voie prédominante chez les animaux et les plantes est l'inverse de la voie de la glycine synthase mentionnée ci-dessus. Dans ce contexte, le système enzymatique impliqué est habituellement appelé le système de clivage de la glycine:
Glycine + tétrahydrofolate + NAD + ⇌ CO2 + NH +
4 + N5, N10-méthylène tétrahydrofolate + NADH + H +
Dans la deuxième voie, la glycine est dégradée en deux étapes. La première étape est l'inverse de la biosynthèse de la glycine à partir de la sérine avec la sérine hydroxyméthyltransférase. La sérine est ensuite convertie en pyruvate par la sérine déshydratase.
Dans la troisième voie de dégradation de la glycine, la glycine est convertie en glyoxylate par la D-aminoacide oxydase. Le glyoxylate est ensuite oxydé par la lactate déshydrogénase hépatique pour oxalate dans une réaction dépendante de NAD +.
La demi-vie de la glycine et son élimination de l'organisme varie considérablement en fonction de la dose. Dans une étude, la demi-vie variait entre 0,5 et 4,0 heures.
La principale fonction de la glycine est un précurseur des protéines. La plupart des protéines incorporent seulement de petites quantités de glycine, une exception notable étant le collagène, qui contient environ 35% de glycine en raison du rôle répété périodiquement de la glycine dans la formation de la structure de l'hélice du collagène conjointement avec l'hydroxyproline. Dans le code génétique, la glycine est codée par tous les codons commençant par GG, à savoir GGU, GGC, GGA et GGG.
En tant qu'intermédiaire biosynthétique
Chez les eucaryotes supérieurs, l'acide δ-aminolévulinique, précurseur clé des porphyrines, est biosynthétisé à partir de la glycine et de la succinyl-CoA par l'enzyme ALA synthase. La glycine fournit la sous-unité C2N centrale de toutes les purines.
La glycine est un neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central, en particulier dans la moelle épinière, le tronc cérébral et la rétine. Lorsque les récepteurs de la glycine sont activés, le chlorure entre dans le neurone par l'intermédiaire des récepteurs ionotropiques, provoquant un potentiel postsynaptique inhibiteur (IPSP). La strychnine est un antagoniste puissant des récepteurs ionotropiques de la glycine, tandis que la bicuculline est faible. La glycine est un co-agoniste requis avec le glutamate pour les récepteurs NMDA. Contrairement au rôle inhibiteur de la glycine dans la moelle épinière, ce comportement est facilité au niveau des récepteurs (NMDA) glutamatergiques qui sont excitateurs. La DL50 de la glycine est de 7930 mg / kg chez le rat (oral), et elle entraîne généralement la mort par hyperexcitabilité.
Aux États-Unis, la glycine est généralement vendue en deux catégories: United States Pharmacopeia («USP») et de qualité technique. Les ventes de qualité USP représentent environ 80 à 85% du marché américain de la glycine. Lorsque les exigences de pureté du client dépassent le minimum requis par la norme USP, par exemple pour certaines applications pharmaceutiques telles que les injections intraveineuses, la glycine de qualité pharmaceutique, souvent produite selon des spécifications exclusives et généralement vendue à un prix supérieur à la glycine USP, peut être utilisée. La glycine de qualité technique, qui peut ou non satisfaire aux normes de qualité USP, est vendue à un prix inférieur pour une utilisation dans des applications industrielles; par exemple, en tant qu'agent dans la complexation et la finition des métaux.
USP glycine a une grande variété d'utilisations, notamment en tant qu'additif dans les aliments pour animaux de compagnie et les aliments pour animaux, dans les aliments et les produits pharmaceutiques en tant qu'édulcorant / exhausteur de goût, ou en tant que composant de compléments alimentaires et boissons protéinées.
Deux molécules de glycine sous forme dipeptidique (Diglycinate) sont parfois utilisées pour améliorer l'absorption de la supplémentation en minéraux car, seulement lorsqu'elles sont liées à un dipeptide, elles peuvent être absorbées par un ensemble différent de transporteurs.
Cosmétiques et applications diverses
La glycine sert d'agent tampon dans les antiacides, les analgésiques, les antisudorifiques, les cosmétiques et les articles de toilette.
Divers procédés industriels et chimiques utilisent des dérivés de la glycine ou de la glycine, tels que la production d'engrais et de complexants métalliques.
La glycine est un intermédiaire dans la synthèse d'une variété de produits chimiques. La glycine est utilisée dans la fabrication de l'herbicide glyphosate.
La glycine est un composant important de certaines solutions utilisées dans la méthode SDS-PAGE d'analyse des protéines. La glycine sert d'agent tampon, en maintenant le pH et en empêchant l'endommagement de l'échantillon pendant l'électrophorèse. La glycine est également utilisée pour éliminer les anticorps de marquage protéique des membranes Western blot pour permettre le sondage de nombreuses protéines d'intérêt à partir de gel SDS-PAGE. Cela permet de tirer plus de données du même échantillon, d'augmenter la fiabilité des données, de réduire la quantité de traitement des échantillons et le nombre d'échantillons requis. Ce processus est connu sous le nom de strippi
La présence de glycine à l'extérieur de la terre a été confirmée en 2009, sur la base de l'analyse d'échantillons prélevés en 2004 par le vaisseau spatial Stardust de la NASA à partir de la comète Wild 2 et par la suite remis sur Terre. La glycine avait déjà été identifiée dans la météorite de Murchison en 1970. La découverte de la glycine cométaire a renforcé la théorie de la panspermie, qui prétend que les «briques» de la vie sont répandues dans tout l'Univers.En 2016, détection de glycine dans Comet 67P / Churyumov -Gerasimenko par le vaisseau spatial Rosetta a été annoncé.
La détection de la glycine en dehors du système solaire dans le milieu interstellaire a été débattue. En 2008, l'Institut Max Planck pour la radioastronomie a découvert la molécule de type glycine aminoacétonitrile dans la grande molécule Heimat, un gigantesque nuage de gaz près du centre galactique de la constellation. Sagittaire.
Glycine is one of the 20 most common, natural, "proteinogenic" (literally, protein building) standard amino acids. Glycine is the simplest of the amino acids in terms of molecular structure and unique among the standard amino acids in that is not optically active; that is, glycine's molecular structure looks the same in its mirror image reflection (unlike the other standard amino acids whose mirror-image reflection forms are distinctively different like right and left hand gloves).
Glycine is necessary for normal functioning in humans and can be synthesized by the human body from other compounds. Glycine is categorized as a non-essential amino acid because glycine does not have to be taken in with the diet.
Glycine is important for the synthesis of not only proteins, but also purines (an essential component of DNA and RNA), porphyrins (an essential component of hemoglobin in blood and of the pigment giving meat its red color), ATP, serine, and numerous other organic chemicals, and is a major inhibitory neurotransmitter in the central nervous system.
Most proteins contain only small quantities of glycine. A notable exception is collagen, which contains about one-third glycine. Glycine is also prominent in gelatin. Glycine and alanine, two small amino acids, form the bulk of the protein comprising spider silk, one of the strongest materials known, comparable to high-grade steel, but considerably less dense. The glycine units also are responsible for the elasticity of spider silk. The unique arrangement of the glycine and alanine subunits gives silk its remarkable characteristics and is an example of the wonder and harmonious coordination in nature. Scientists are studying spider silk in the hope of learning how to replicate such an extraordinary fiber.
In biochemistry, the term amino acid is frequently used to refer specifically to alpha amino acids: those amino acids in which the amino and carboxylate (COOH) groups are attached to the same carbon, the so-called ?-carbon (alpha carbon).
Most amino acids occur in two possible optical isomers, called D and L. The L amino acids represent the vast majority of amino acids found in proteins. Glycine, however, because of its simple structure and two hydrogen atoms at the ? carbon, does not have D- and L-stereoisomers. glycine is unique among the 20 standard amino acids in not being optically active.
Glycine, the smallest ?-amino acid, is structurally simple (having a side chain of just hydrogen), rotates easily, and adds flexibility to the protein chain. glycine is able to fit into the tightest spaces, e.g., the triple helix of collagen. Because of its structural simplicity, this compact amino acid tends to be evolutionarily conserved in, for example, cytochrome c, myoglobin, and hemoglobin.
Glycine has the chemical formula CH2(NH2)-COOH, or more generally, C2H5NO2.
Physiological function
In addition to being the building block of proteins, glycine is a building block to numerous other chemical compounds. For one, glycine is one of the reactants in the synthesis of porphyrins such as heme, which is a component of the hemoglobin molecules found in red blood cells. Specifically, aminolevulinic acid, the key precursor to porphyrins, is biosynthesized from glycine and succinoyl coenzyme A. Glycine provides the central C2N subunit of all purines (Lehninger et al. 2000).
Glycine also is important in the biosynthesis of the amino acid serine and the coenzyme glutathione.
Glycine is one of the major inhibitory neurotransmitters in the central nervous system, especially in the spinal cord, brainstem, and retina. When glycine receptors are activated, chloride enters the neuron via ionotropic receptors, causing an inhibitory postsynaptic potential (IPSP). Strychnine is an antagonist at ionotropic glycine receptors. Glycine is a required co-agonist, along with glutamate, for NMDA receptors. In contrast to the inhibitory role of glycine in the spinal cord, this behavior is facilitated at the (NMDA) glutaminergic receptors which are excitatory. The LD50 of glycine is 7930 mg/kg in rats (oral) (PTCL 2006), and it usually causes death by hyperexcitability.
Glycine is also important as a additive for animal feed, used to reduce saccharin's bitter taste, and used in biochemical research and medicine.
Silk
Glycine is a key component in silk. Spider silk is a remarkably strong material, with a tensile strength comparable to that of high-grade steel (Shao and Vollrath 2002). It has been said that a circular web, similar in all ways to that found in nature but the size of a football field, could stop a commercial jetliner in mid flight (Henke 2007), and yet spider silk is so light that a single strand long enough to circle the earth would weigh less than 16 ounces (460 g).
Spider dragline silk is made up of the protein fibroin, which is a combination of the proteins spidroin one and spidroin two. The bulk of these proteins are made up of glycine (Gly) and alanine (Ala), with the remaining components mostly the amino acids proline (Pro), tyrosine (Tyr), arginine (Arg), glutamine (Gln), serine (Ser), and leucine (Leu) (UB 2007). Spidroin one and two are made up of polyalanine regions with about four to nine alanine monomers in a block (van Beek et al. report approximately eight monomers) and glycine rich areas with a sequence of five amino acids continuously repeated, such as Gly-Pro-Gly-Gln-Gln (van Beek et al. 2002; UB 2007)..
Glycine (abbreviated as Gly or G) is the amino acid that has a single hydrogen atom as its side chain. Glycine is the simplest possible amino acid. The chemical formula of glycine is NH2‐CH2‐COOH. Glycine is one of the proteinogenic amino acids. In the genetic code, all codons starting with GG, namely GGU, GGC, GGA, GGG, code for glycine.
Glycine is a colorless, sweet-tasting crystalline solid. Glycine is the only achiral proteinogenic amino acid. Glycine can fit into hydrophilic or hydrophobic environments, due to Glycine's minimal side chain of only one hydrogen atom. The acyl radical is glycyl.
Although glycine can be isolated from hydrolyzed protein, this is not used for industrial production, as glycine can be manufactured more conveniently by chemical synthesis. The two main processes are amination of chloroacetic acid with ammonia, giving glycine and ammonium chloride, and the Strecker amino acid synthesis, which is the main synthetic method in the United States and Japan. About 15 thousand tonnes are produced annually in this way.
Glycine is also cogenerated as an impurity in the synthesis of EDTA, arising from reactions of the ammonia coproduct.
In aqueous solution, glycine itself is amphoteric: at low pH the molecule can be protonated with a pKa of about 2.4 and at high pH it loses a proton with a pKa of about 9.6 (precise values of pKa depend on temperature and ionic strength).
Glycine is not essential to the human diet, as glycine is biosynthesized in the body from the amino acid serine, which is in turn derived from 3-phosphoglycerate, but the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis.In most organisms, the enzyme serine hydroxymethyltransferase catalyses this transformation via the cofactor pyridoxal phosphate:serine + tetrahydrofolate → glycine + N5,N10-Methylene tetrahydrofolate + H2O
In the liver of vertebrates, glycine synthesis is catalyzed by glycine synthase (also called glycine cleavage enzyme). This conversion is readily reversible:
CO2 + NH+
4 + N5,N10-Methylene tetrahydrofolate + NADH + H+ ⇌ Glycine + tetrahydrofolate + NAD+
Glycine is degraded via three pathways. The predominant pathway in animals and plants is the reverse of the glycine synthase pathway mentioned above. In this context, the enzyme system involved is usually called the glycine cleavage system:
Glycine + tetrahydrofolate + NAD+ ⇌ CO2 + NH+
4 + N5,N10-Methylene tetrahydrofolate + NADH + H+
In the second pathway, glycine is degraded in two steps. The first step is the reverse of glycine biosynthesis from serine with serine hydroxymethyl transferase. Serine is then converted to pyruvate by serine dehydratase.
In the third pathway of glycine degradation, glycine is converted to glyoxylate by D-amino acid oxidase. Glyoxylate is then oxidized by hepatic lactate dehydrogenase to oxalate in an NAD+-dependent reaction.
The half-life of glycine and its elimination from the body varies significantly based on dose.In one study, the half-life varied between 0.5 and 4.0 hours.
The principal function of glycine is as a precursor to proteins. Most proteins incorporate only small quantities of glycine, a notable exception being collagen, which contains about 35% glycine due to glycine' s periodically repeated role in the formation of collagen's helix structure in conjunction with hydroxyproline. In the genetic code, glycine is coded by all codons starting with GG, namely GGU, GGC, GGA and GGG.
As a biosynthetic intermediate
In higher eukaryotes, δ-aminolevulinic acid, the key precursor to porphyrins, is biosynthesized from glycine and succinyl-CoA by the enzyme ALA synthase. Glycine provides the central C2N subunit of all purines.
Glycine is an inhibitory neurotransmitter in the central nervous system, especially in the spinal cord, brainstem, and retina. When glycine receptors are activated, chloride enters the neuron via ionotropic receptors, causing an Inhibitory postsynaptic potential (IPSP). Strychnine is a strong antagonist at ionotropic glycine receptors, whereas bicuculline is a weak one. Glycine is a required co-agonist along with glutamate for NMDA receptors. In contrast to the inhibitory role of glycine in the spinal cord, this behaviour is facilitated at the (NMDA) glutamatergic receptors which are excitatory. The LD50 of glycine is 7930 mg/kg in rats (oral), and it usually causes death by hyperexcitability.
In the US, glycine is typically sold in two grades: United States Pharmacopeia ("USP"), and technical grade. USP grade sales account for approximately 80 to 85 percent of the U.S. market for glycine. Where the customer's purity requirements exceed the minimum required under the USP standard, for example for some pharmaceutical applications such as intravenous injections, pharmaceutical grade glycine, often produced to proprietary specifications and typically sold at a premium over USP grade glycine, may be used. Technical grade glycine, which may or may not meet USP grade standards, is sold at a lower price for use in industrial applications; e.g., as an agent in metal complexing and finishing.
USP glycine has a wide variety of uses, including as an additive in pet food and animal feed, in foods and pharmaceuticals as a sweetener/taste enhancer, or as a component of food supplements and protein drinks.
Two glycine molecules in a dipeptide form (Diglycinate) are sometimes used as a way to enhance the absorption of mineral supplementation since, only when bound to a dipeptide, can be absorbed through a different set of transporters.
Cosmetics and miscellaneous applications
Glycine serves as a buffering agent in antacids, analgesics, antiperspirants, cosmetics, and toiletries.
A variety of industrial and chemical processes use glycine or glycine' s derivatives, such as the production of fertilizers and metal complexing agents.
Glycine is an intermediate in the synthesis of a variety of chemical products. Glycine is used in the manufacture of the herbicide glyphosate.
Glycine is a significant component of some solutions used in the SDS-PAGE method of protein analysis. Glycine serves as a buffering agent, maintaining pH and preventing sample damage during electrophoresis. Glycine is also used to remove protein-labeling antibodies from Western blot membranes to enable the probing of numerous proteins of interest from SDS-PAGE gel. This allows more data to be drawn from the same specimen, increasing the reliability of the data, reducing the amount of sample processing, and number of samples required. This process is known as strippi
The presence of glycine outside the earth was confirmed in 2009, based on the analysis of samples that had been taken in 2004 by the NASA spacecraft Stardust from comet Wild 2 and subsequently returned to earth. Glycine had previously been identified in the Murchison meteorite in 1970. The discovery of cometary glycine bolstered the theory of panspermia, which claims that the "building blocks" of life are widespread throughout the Universe.In 2016, detection of glycine within Comet 67P/Churyumov-Gerasimenko by the Rosetta spacecraft was announced.
The detection of glycine outside the solar system in the interstellar medium has been debated.In 2008, the Max Planck Institute for Radio Astronomy discovered the glycine-like molecule aminoacetonitrile in the Large Molecule Heimat, a giant gas cloud near the galactic center in the constellation Sagittarius.
